A pesquisa Nova sobre prião, as proteínas infecciosas atrás “da doença da vaca louca” e da doença de Creutzfeld-Jakob nos seres humanos, sugere que a capacidade dos prião em uma espécie para contaminar a outra espécie dependa da forma das fibras threadlike tóxicas produzidas pelo prião. Dois estudos no assunto aparecem na introdução do 8 de abril da Pilha do jornal.
Embora a pesquisa sugira que os prião de uma espécie contaminem raramente a outra espécie, alguns cientistas acreditam que a barreira de espécie estêve rompida quando uma versão nova da doença de Creutzfeld-Jakob apareceu nos seres humanos após diversas epidemias recentes da doença da encefalopatia espongiforme bovina ou “da vaca louca”. Desde então, as barreiras à transmissão de doenças do prião entre espécies “emergiram como um problema de saúde público principal,” de acordo com Eric Jones e Witold Surewicz da Universidade Ocidental da Reserva do Caso.
As doenças do Prião são causadas pelas variações misfolded da proteína normal do prião, que agregam nos emaranhados fibrosos chamados fibrilas do amyloid e causam o desperdício fatal do tecido de cérebro. A proteína anormalmente dobrada própria parece actuar como um agente infeccioso, transmitindo a doença sem um genoma do ADN ou do RNA tal como dentro um vírus. Embora os prião da doença pareçam contaminar prião normais ligando a eles e forçando os para tomar na configuração anormal, os pesquisadores permanecem incertos sobre os detalhes moleculars exactos de infecção.
Uns estudos Mais Adiantados identificaram muitos “esticam” de prião da doença através das espécies mamíferas e do fermento. Os Pesquisadores pensaram que estas tensões poderiam ser definidas por diferenças nas seqüências de ácido aminado subjacentes dos prião. Sob esta encenação, a transmissão da doença seria mais provável entre a espécie com seqüências de ácido aminado similares do prião.
Mas alguns mistérios estados na maneira: Alguns indivíduos abrigaram diversas tensões diferentes do prião que causaram resultados diferentes da doença, mesmo que todos os prião compartilhassem da mesma seqüência de ácido aminado. Em alguns casos, uma única mudança do ácido aminado em uma espécie podia completamente mudar sua capacidade para contaminar uma espécie, um Surewicz e uns colegas previamente “de zona proibida” encontrados.
Em um estudo publicado no ano passado na Pilha Molecular do jornal, Surewuicz e os colegas igualmente demonstraram que um processo “preseeding” entre animais com seqüências de ácido aminado diferentes do prião poderia superar barreiras de espécie. Por exemplo, as fibrilas do prião do rato contaminam normalmente seres humanos mas não hamster. Mas quando os prião do rato foram trazidos no contacto com as fibrilas do amyloid do prião do hamster, uma tensão nova de fibrilas do rato emergiu com a capacidade para contaminar hamster mas não seres humanos. A tensão nova do rato teve a mesma seqüência de ácido aminado que a tensão original do rato mas capacidades infecciosas completamente diferentes.
Com a ajuda da observação microscópica do atômico-nível dos prião nos seres humanos, os ratos, e os hamster, Jones e Surewicz descobriram que é a forma específica das fibrilas do amyloid, e não as seqüências de ácido aminado, que podem permitir que os prião de uma espécie contaminem outra.
Num segundo o estudo da Pilha, Jonathan Weissman e os colegas na Universidade Da California, San Francisco vieram à mesma conclusão em suas experiências com fermento. Descobriram demasiado que a forma particular de uma fibrila do amyloid do prião era o factor de determinação dentro se uma espécie de fermento poderia contaminar uma outra espécie do fermento.