Ny forskning på prions, de smittsamma proteinerna bak sjukdom ”för tokig ko” och denJakob sjukdomen hos människor, föreslår att kapaciteten av prions i art en att smitta annan art beror på forma av de giftliga threadlike fibrerna som produceras av prionen. Två studier på ämnet visas i 8 April utfärdar av föra journal överCellen.
Även Om forskning föreslår att prions från art en smittar sällan annan art, tror några forskare arten som barriären bröts igenom, då en ny version av denJakob sjukdomen visades hos människor efter flera nya epidemier av sjukdomen för nötkreaturs- spongiform encephalopathy eller ”för den tokiga kon”. Sedan dess har barriärer till överföringen av prionsjukdomar mellan art ”dykt upp, som en ha som huvudämneallmän hälsa utfärdar,” enligt Eric Jones, och Witold Västra Surewicz av Fallet Reserverar Universitetar.
Prionsjukdomar orsakas av misfolded variants av det normalaprionproteinet, som samlar in i fintrådiga tovor som kallas amyloidfibrils och, orsakar dödligt slöseri av hjärnsilkespappret. Det onormalt vikta proteinet sig själv verkar att agera som ett smittsamt medel och att överföra sjukdomen utan en DNA- eller RNAgenom liksom in en virus. Även Om sjukdomprions verkar för att smitta det normalaprions vid bandet till dem och tvinga dem för att ta på den onormala konfigurationen, återstår forskare osäkra om den molekylära avkräva specificerar av infektion.
Tidigare studier identifierade många ”anstränger” av sjukdomprions över däggdjurs- och jästart. Forskare tänkte att dessa anstränger kunde definieras av skillnader i den bakomliggande amino syran ordnar av prionsna. Under detta scenario är den skulle sjukdomöverföringen mer rimlig mellan art med den liknande prionen som amino syra ordnar.
Men några gåtor som långt stås i: Några individer härbärgerade flera den olika prionen anstränger att orsakada olika sjukdomresultat, även om alla prions delade den samma amino syran ordnar. I vissa fall ”, av-begränsar” en singel som amino syrlig ändring i art en kunde fullständigt ändra dess kapacitet att smitta föregående fann art, Surewicz och kollegor.
I en studie som i fjol publicerades i den Molekylära Cellen för föra journal över, visade Surewuicz och kollegor också, att ”en preseeding” som är processaa mellan djur med amino syra för den olika prionen ordnar kunde betagna artbarriärer. För anföra som exempel, musen, prion somfibrils smittar normalt människor men inte hamsters. Men, då musprions koms med in i kontakt med fibrils för hamsterprionamyloid, anstränger ett nytt av musfibrils som dykas upp med kapaciteten att smitta hamsters men inte människor. Den nya musen anstränger hade den samma amino syran att ordna, som den original- musen anstränger, bara fullständigt olika smittsamma kapaciteter.
Med hjälpen av denjämna mikroskopiska observationen av prions hos människor, upptäckte möss, och hamsters, Jones och Surewicz att det är närmare detalj formar av amyloidfibrilsna, och inte den amino syran ordnar, som kan låta prions från art en smitta another.
I en understödjaCellstudie kom Jonathan Weissman och kollegor på Universitetar av Kalifornien, San Francisco till den samma avslutningen i deras experiment med jäst. De upptäckte för att detaljen formar av en prionamyloidfibril var bestämma dela upp i faktorer i art huruvida en av jäst kunde smitta en annan jästart.