Gebruikend de kristallografie van de Röntgenstraal, hebben de onderzoekers in Yale de structurele basis voor antibiotische weerstand tegen gemeenschappelijke pathogene bacteriën „gezien“, die ontwerp van een nieuwe klasse van antibiotische drugs, volgens een artikel in Cel vergemakkelijken.
De laatste jaren, zijn de gemeenschappelijke ziekte-veroorzakende bacteriën meer en meer bestand tegen antibiotica, zoals erythromycin en azithromycin geworden. Hoewel de macrolide antibiotica in deze groep structureel verschillend zijn, al werk door de eiwitsynthese van bacteriën, maar niet van mensen te remmen. Zij binden strak aan een plaats van RNA op de bacteriële ribosomen, de cellulaire machines die, maar niet aan de menselijke ribosomen eiwit maken.
De Bacteriën kunnen tegen antibiotica op verscheidene verschillende manieren bestand worden. Wanneer de bacteriën om tegen één van deze antibiotica bestand veranderen te worden, zijn zij gewoonlijk bestand tegen alle antibiotica in de groep.
De Studies door de Echte Professoren Thomas A. Steitz en Peter B. Moore in de Ministeries van moleculaire biofysica en biochemie en chemie in Yale worden geleid verlichten één van de manieren dat de bacteriën tegen macrolide antibiotica bestand kunnen worden dat.
Een „belangrijke gezondheidszorg van antibiotische weerstand is dat twee miljoen mensen elk jaar besmettingen in het ziekenhuisfaciliteiten krijgen en 90.000 per jaar aan hen,“ bovengenoemde Steitz sterven. „Macrolide-Bestand Stafylokok - goudhoudend is gemeenschappelijkst van deze besmettingen.“
Enkele klinisch belangrijke bacteriën zijn bestand wegens verandering van één enkele nucleotidebasis, van A tegen G, in de plaats waar macrolide de antibiotica aan het ribosoom binden. De groep Yale kon structurele wijzigingen „zien“ toen de antibiotica aan ribosomen met verschillende gevoeligheid voor de drugs wegens verandering werden gebonden.
Zij kunnen nu verklaren waarom die verandering het effect heeft dat het. De „mutant G heeft een aminogroep die in het centrum van de macrolide ring port, veroorzakend het om het ribosoom door een Ångström terug te trekken of zo,“ bovengenoemde Steitz.