Unter Verwendung der Röntgenstrahlkristallographie haben Forscher bei Yale der strukturellen Basis für Antibiotikaresistenz zu den geläufigen pathogenen Bakterien „gesehen“ und Auslegung einer neuen Klasse antibiotische Drogen, entsprechend einem Artikel in der Zelle ermöglicht.
In den letzten Jahren sind Krankheit-verursachende Bakterien des Common in zunehmendem Maße gegen Antibiotika, wie Erythromycin und Azithromycin beständig geworden. Obgleich die Macrolideantibiotika in dieser Gruppe strukturell unterschiedlich sind, alle Arbeit durch das Sperren der Proteinsynthese der Bakterien, aber nicht der Menschen. Sie binden fest an eine RNS-Site auf den bakteriellen Ribosom, die zelluläre Maschinerie, die Protein macht, aber nicht an die menschlichen Ribosom.
Bakterien können gegen Antibiotika auf einige unterschiedliche Arten beständig werden. Wenn Bakterien sich ändern, um bis eins dieser Antibiotika beständig zu werden, sind sie normalerweise gegen alle Antibiotika in der Gruppe beständig.
Die Studien, die von SterlingProfessoren Thomas A. Steitz und Peter B. Moore in den Abteilungen der molekularen Biophysik und der Biochemie und in der Chemie bei Yale geführt werden, leuchten eine der Methoden, dass Bakterien gegen Macrolideantibiotika beständig werden können.
„Ein bedeutendes Gesundheitsinteresse der Antibiotikaresistenz ist, dass zwei Millionen Menschen jedes Jahr Infektion in den Krankenhausteildiensten erhalten und 90.000 pro Jahr an ihnen sterben,“ sagte Steitz. „Macrolide-Beständiger Staphylococcus Aureus ist das geläufigste dieser Infektion.“
Einige der klinisch wichtigen Bakterien sind wegen der Veränderung einer einzelnen Nukleotidbasis, von einem A gegen einen G, in der Site beständig, in der Macrolideantibiotika an das Ribosom binden. Die Yale-Gruppe war „sehen“ strukturelle Änderungen in der Lage, als Antibiotika zu den Ribosom mit unterschiedlicher Empfindlichkeit zu den Drogen wegen der Veränderung gesprungen wurden.
Sie können jetzt erklären, warum diese Veränderung den Effekt hat, den sie tut. „Der Mutant G hat eine Aminogruppe, die in die Mitte des Macrolideringes stößt und veranlaßt sie, sich das Ribosom durch ein Ångström zurückzuziehen oder so,“ sagte Steitz.