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Usando o cristalografia do Raio X, os pesquisadores “viram” a base estrutural para o resistanc antibiótico

Published on April 22, 2005 at 6:49 PM · 1 Comment

Usando o cristalografia do Raio X, os pesquisadores em Yale “viram” a base estrutural para a resistência antibiótica às bactérias patogénicos comuns, facilitando o projecto de uma classe nova de drogas antibióticas, de acordo com um artigo na Pilha.

Nos últimos anos, as bactérias decausa da terra comum tornaram-se cada vez mais resistentes aos antibióticos, tais como a eritromicina e o azithromycin. Embora os antibióticos do macrolido neste grupo sejam estrutural diferentes, todo o trabalho inibindo a síntese da proteína das bactérias, mas não dos seres humanos. Ligam firmemente a um local nos ribosomes bacterianos, a maquinaria celular do RNA que faz a proteína, mas não aos ribosomes humanos.

As Bactérias podem tornar-se resistentes aos antibióticos em diversas maneiras diferentes. Quando as bactérias se transformam para se tornar resistentes a um destes antibióticos, são geralmente resistentes a todos os antibióticos no grupo.

Os Estudos conduzidos por Professores Esterlinos Thomas A. Steitz e Peter B. Moore nos departamentos da biofísica molecular e da bioquímica e na química em Yale iluminam uma das maneiras que as bactérias podem se tornar resistentes aos antibióticos do macrolido.

“Um interesse principal da saúde da resistência antibiótica é que dois milhões de pessoas cada ano obtêm infecções em facilidades do hospital e 90.000 pelo ano morrem delas,” disse Steitz. “Estafilococo Macrolido-Resistente - áureo é o mais comum destas infecções.”

Algumas das bactérias clìnica importantes são resistentes devido à mutação de uma única base do nucleotide, de um A a um G, no local onde os antibióticos do macrolido ligam ao ribosome. O grupo de Yale podia “considera” alterações estruturais quando os antibióticos foram limitados aos ribosomes com sensibilidade diferente às drogas devido à mutação.

Podem agora explicar porque essa mutação tem o efeito que faz. “O mutante G tem um amino grupo que pique no centro do anel do macrolido, fazendo com que desembarace do ribosome por um Ångström ou Assim,” disse Steitz.