Studie verschüttet Leuchte auf, warum normale Prionsproteine möglicherweise altersbedingte Veränderungen in geerbten Krankheiten erfahren

Eine neue Studie verschüttet Leuchte auf, warum normale Prionsproteine möglicherweise altersbedingte Veränderungen in geerbten Krankheiten erfahren. Forscher an der Fall-WestVorbehalt-HochschulMedizinischen Fakultät studierten eine vorher entdeckte Veränderung im Prionsprotein in den Bauteilen einer Großfamilie in Indiana, das die Prionskrankheit Gerstmann-Straussler-Sheinker erbte (GSS).

GSS ist eine Familienkrankheit, die Bewegungsstörungen verursacht und einen Kurs von ungefähr 3 Jahren hat. Diese Krankheit und andere Prionskrankheiten wie Rinderwahn, werden geglaubt, durch die Veränderung von den normalerweise auftretenden Proteinen verursacht zu werden, die Prionsproteine genannt werden und sind unvermeidlich tödlich.

In einer Laboruntersuchung der Veränderung, die GSS in dieser Familie verursacht, wurde das Mutantprotein gefunden, um seine normale Form in der Zelle anzunehmen, aber, nachdem es aufgeklappt wurde, konnte es zu seiner normalen Form zurückgehen nicht. Dieses erklärt, warum die Krankheit altersbedingt ist, da die gesunde Primärzelle kann das Mutantprotein richtig falten und warten förderten, aber die Defizite möglicherweise in der zellulären Maschinerie, die mit verbunden ist Aushärtung, Aufspeicherung des anomalen Formulars des Prionsproteins mit dem Ergebnis der Krankheit.

Es gibt einige restliche Fragen, entsprechend Robert Petersen, Ph.D., außerordentlicher Professor der Pathologie und Neurologie am Fall und am älteren Autor der Studie. „Die wichtigste Frage ist,“ sagte er, „was ist die genaue Art des unsachgemäß refolded Formulars des Mutantproteins. Darüber hinaus ist es wichtig, zu adressieren, welche Merkmale der Aushärtungszelle in der defekten Proteinfaltung am beteiligtesten sind, dessen Verständnis möglicherweise ergibt neue therapeutische Strategien für das Einstellen dieser verheerenden Krankheiten.“

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