Door een moleculaire brug te ontwerpen, hebben de wetenschappers bij de Universiteit van Illinois bij Urbana-Open vlakte een succesvolle weg door een complexe oceaan van barrières gesmeed: Zij hebben de functie van een proteïne gebruikend een mede-evolutiebenadering veranderd.
In een studie dat in het Dagboek van Moleculaire Biologie, doctorale student Zhilei Chen en Huimin Zhao, een professor van chemische en biomoleculaire techniek moet worden gepubliceerd, beschrijven wat zij een „eenvoudige en efficiënte methode voor verwezenlijking van nieuwe eiwitfuncties in een bestaande eiwitsteiger.“ roepen
Zo doende, begrensten Zhao en Chen de twee tijd-en-arbeid-verbruikt benaderingen die herhaaldelijk in het verleden het decennium worden geprobeerd: rationeel ontwerp, dat uitgebreide kennis van proteïne het vouwen, structuur, functie en dynamica vereist; en geleide evolutie die nabootst natuurlijke evolutie in een reageerbuis maar het onderzoek van een astronomisch aantal mutanten voor de verwezenlijking van nieuwe eiwitfuncties kan vereisen.
„Wij verstrekken nu één mogelijke oplossing aan een langdurige barrière die in het eiwittechniekgebied belangrijk is -- dat is de verwezenlijking van de nieuwe eiwitfuncties,“ bovengenoemde Zhao. „Onze benadering is een brug tussen de bestaande eiwitfunctie aan de doel nieuwe functie te bouwen door sommige middenfuncties toe te voegen die door trapsgewijze geleide evolutie van deze middenfuncties worden gevolgd. Indien gedaan, geeft het u de capaciteit om eiwitfuncties voor om het even welk doel tot stand te brengen u wilt -- als katalysator om nieuwe chemische producten tot stand te brengen die in dergelijke dingen nuttig zouden kunnen zijn zoals therapeutiek, bijvoorbeeld.“