연구원은 유전자 규칙의 새로운 지역을 확인합니다

의 강변 가주 대학에 Kangling 장 연구원은 효모는 유전 표정을 및 진압을 제어하다 새로운 쪽, 그밖 유기체의 세포에서 반복될 수 있던 찾아내기을 발견한 팀의 일부분입니다.

장 의 히스톤 H3 공 모양 도메인에 있는 서류상 표제가 붙은 아세틸화에 UCLA에 데비드 Geffen 의과 대학에 Feng Xu와 생물학 화학의 부의 마이클 Grunstein와 일된 UCR에 화학의 부의 질량 분석 시설에 학문적인 조정자는 전표 세포에서 오늘 간행된 효모에 있는 유전자 발현을 통제합니다.

서류는 히스톤, 유전 표정을 통제하고 세포의 DNA를 유숙하는 중요한 지원 구조를 형성하는 단백질의 관측에 집중합니다. 어느 DNA가 세포에서 감싸이는지 서로 상호 작용하는 히스톤 양식의 주위에 ` 스풀'. 히스톤 아세틸화의 사이트, 단백질의 수정이, 유전자 활성화와 진압의 규칙에 있는 기본적인 역할을 한다는 것을 Grunstein, 1991년에 발견되는 현재 팀에 있는 과학자의 사람.

현재 종이의 중요한 사실 인정은 단백질에 보다는 오히려 히스톤의 코어에 이 아세틸화의 발견,' 최대 유전자 규칙이 일어나고 생각되는 곳 인 끝이었습니다. 팀은 히스톤의 코어에 아세틸화가 유전자 활성화와 복합물을 개장하는 SWI/SNI chromatin로 알려져 있는 아세틸화의 위치에 단백질 끈을 끌어서 연관된다는 것을 보여주기 위하여 질량 분석을 이용했습니다.

"이 서류에서, 우리는 효모 히스톤 H3의 리진 56에 비발한 아세틸화 사이트를 확인하기 위하여 질량 분석을 이용했습니다," 유전 이동이 발생하는 것을 허용하도록 화학 개통의 이전에 불명한 위치를 참조해 장을 말했습니다.

"우리는 DNA superhelix의 입력 출구 점의 가까이에 이 사이트에 아세틸화가 nucleosome 개장 복잡한 SWI/SNF 보충을 위해 nucleosome의 주위에 요구되다 감싼 대로 그래서 유전자 활성을," 통제한다는 것을 찾아냈습니다 그는 말했습니다.

"우리는 단백질, 끝 아닙니다의 코어에 히스톤의 수정이, 유전자를 통제할 수 있다 처음으로," Grunstein를 추가했습니다 보여줍니다.

화학의 그리고 새로운 물리학 건축에서 UCR의 부에 질량 분석 시설은 단백질 기능과 세포의 신진 대사 단면도에 대한 연구를 최고 높은 감도를 제공합니다. 시설은 서비스 및 제한되지 않는 협력에, 단백질 별거, 단백질 식별, 연속, 단백질 표정 수준 정량화, 뿐 아니라 작은 분자 구조상 결심 및 대사 산물 식별 제공합니다.

http://www.ucr.edu/