أنتيفيرال مجمع الذي يتلوى في طريقها إلى فيروس البرد قد توفر قطعة واحدة من الحل لوقف الإصابة، يقول علماء جامعة بوردو .
استخدام عمليات المحاكاة بالحاسوب، وجد فريق من العلماء بكارول باء الوظيفة قيادة السبب المحتمل لماذا تظهر مجمعا وين-المخدرات النموذج اﻷولى لعلاج البرد--وعد الكثير. هيكل جزيء مرنة قد يسمح لها بالرقص داخل البروتينات التي تشكل قشرة الفيروس وتغيير عليها إلى النقطة حيث أنها لا يمكن إكمال عملية العدوى. فيديو متحركة من محاكاة الكمبيوتر ويوضح بعض نتائج الفريق يصف في ورقتها البحثية، التي تظهر في يوم الثلاثاء (24 أيار/مايو) قضية مجلة علمية وقائع "الأكاديمية الوطنية للعلوم".
وقال بوست، الذي أستاذ الكيمياء الطبية في كلية الصيدلة في بوردو، التمريض والعلوم الصحية والعلوم البيولوجية في كلية العلوم "المرونة يبدو سمة هامة للمخدرات امتلاكها إذا كان يراد لها أن تكون ناجحة في تحييد رهينوفيروسيس، التي كثيرا ما تتسبب في البرد،". "الفوز لن مجمعات لعلاج البرد في أي وقت قريب، ولكن تحليلنا لسلوكهم قد أظهرت لنا أنها جيدة السبب في إحباط هذه الفيروسات. تسمح مرونتها للتوصل إلى نقطة ضعف في شل فيروسية ".
بعد إجراء الدراسة مع بوردو زميله تشو تشي قانغ وهو باحث ما بعد الدكتوراه في قسم الكيمياء الطبية وعلم الأدوية الجزيئي، ويومين لي، الذي قامت بالعمل كباحث ما بعد الدكتوراه بوردو ولكنها قبلت منذ ذلك الحين الأستاذية في جامعة كارولينا الشرقية في ولاية كارولينا الشمالية. لي ووظيفة إعداد الرسوم المتحركة.
وقد رهينوفيروسيس، ربما كان أشهرها كأحد أسباب البرد، السطوح المعقدة التي تتألف من فسيفساء جزيئات البروتينية. مجموعات من هذه البروتينات تنظيم أنفسهم في أشكال مخمسي ومسدسي تمنح كل الفيروسات شل واقية، أو capsid، تشبه كرة قدم. ولكن السطح الخارجي لكرة قدم هذا يمكن تغيير مظهره بمهارة حتى دفاعات الجسم لا يمكن الاعتراف بها.
"عادة جعل أنظمتنا أجسام لتنظيف الغزاة مثل الفيروسات،" وفقا لما ذكرت صحيفة بوست. "ولكن رهينوفيروس له أوجه عديدة. في كل مرة واحد جديد يصيب منا، قد قد تحولت سطحه الخارجي من فيروس البرد سابقة حيث أن لدينا أجسام لا يمكن التعرف على واحدة جديدة. يمكن إخفاء فيروس البرد في حشد من الناس لأن فإنه يبدو دائماً وكأنه شخص آخر – هو علة مائة وجوه ".
شل الفيروسية أيضا بتغيير الشكل أثناء دورة حياة الجسيمات رهينوفيروس واحد. هو جزء واحد من shell التي يبدو لتوجيه هذه التغييرات الشكل تجويف صغير، على شكل السيجار داخل طيات بروتين يسمى نائب الرئيس-1 التي تشكل حول المجموعات مخمسي كابسيد.
وقال بوست "لقد عرفنا أن ملء التجويف هو المفتاح لعلاج البرد". "الآن نحن كنت تعلم لماذا. السر يجوز أن ملء التجويف توقف الفيروس من تغيير الشكل في لحظة حرجة ".
عند مهاجمة خلية، يخضع الجسيمات رهينوفيروس ربما به أهم تغيير في الشكل بعد أن الفيروس قد اكتسب إدخال في خلية. مرة واحدة داخل ضحية لها، تفتح بينتاجونس مثل الباب مصيدة في حصان طروادة خرافة، السماح للجيش الملكي النيبالي داخل الفيروس بث والإيعاز إلى الخلية إلى البدء في إنتاج مزيد من جسيمات رهينوفيروس. هذا التغيير غير ممكن لأن البروتينات capsid، بما في ذلك نائب الرئيس-1، نفسها ما يكفي من المرونة للسماح الباب مصيدة لفتح وترك المواد الجينية.
وقال بوست "أن ما نود القيام به هو العثور على شيء ما أن تستقر هذه البروتينات 1 نائب الرئيس حيث لا يمكن فتح باب الاعتراض، ومركبات فوز المرشحين المحتملين لهذا المنصب". "في جوهرها، المجمعات السكنية يمكن الحصول على متشابكة حتى في البروتين حيث أنه لا يمكن نقل ما يكفي لترك في الجيش الملكي النيبالي. وبمجرد المركبات وين تبشر بالخير والسبب هو أنها جيدة جداً في الوصول إلى موقع الحادث حيث أنها يمكن أن تشوش حتى البروتين فعلياً، التي تبين أن أعمال صعبة. "
يقع هذا المكان في تجويف السيجار على شكل داخل البروتين، تجويف يمكن الوصول إليها إلا عن طريق ثقب صغير التي تبدو ضيقة جداً حتى بالنسبة لهذا الجزيء وين الفطيرة للضغط من خلال التفتيش الأولى. وسيكون من ضيق للغاية، قال أن وظيفة، إذا كانت تهتز جزيئات اثنين لا دائماً مع الطاقة الحرارية.
"لأن البروتين والمجمع وين دائماً في الاقتراح، المجمع قادراً على الرقص في طريقها من خلال الثقب بها التواء نفسها حول"، الصحيفة. "إذا تحصل عالقة للحظة، فإنه يمكن تويست طريقها عبر من خلال الحجم أتوم المفصلات ويدور على طول طوله. وتبين أنه يساعد حتى في العالم الجزيئية، على أن يكون مرناً. "