Wissenschaftler in der Erinnerungs-Sloan-KetteringKrebs-Mitte (MSKCC) haben die Zelle eines Netzes der Proteine freigelegt, die helfen, den Lebenszyklus von Zellen zu regeln. Das körperliche Lay-out des Netzes Zu Verstehen ist ein wichtiger Schritt in Richtung zum Lernen seiner genauen Funktion und wenn es Wege findet, Fehler in der Anlage zu korrigieren, die zu Krebs führen könnte.
Unter Verwendung der Röntgenstrahlkristallographie „konjugierten“ die Forscher, die gekennzeichnet wurden, wie ein Protein, ein Molekül, das den Kleinen Ubiquitin-Bedingten Modifizierer (SUMO-1) genannt wird, angeschlossen wird, oder zu einem anderen Molekül innerhalb des Komplexes. Die Ergebnisse, berichtet im Punkt Am 2. Juni 2005 der Natur, Angebot der erste komplette Blick an der Zelle dieser Moleküle, wie sie gedacht werden, um in der Zelle zu existieren.
„Diesen Prozess Zu Verstehen könnte in vielen physiologischen Schritten wichtig sein die in Krebs gestört werden -- einschließlich fehleranfällige DNS-Wiederholung, Chromosomabtrennung, die Antwort der Zelle zum Druck und die normalen Signalisierenreaktionen“ sagte Christopher Lima, Doktor, ein struktureller Biologe am Sloan-KetteringInstitut und führenden Autor der Studie.
Während es keinen unmittelbaren Beweis gibt, dass SUMO in Krebs wichtig ist, schlägt Forschung vor, dass es für die normale Zusammenstellung von Chromosomen notwendig ist, sofort bevor eine Zelle aufspaltet. Hefezellen, die SUMO ermangeln, können sich nicht erfolgreich teilen, Dr. Lima beachteten.
Da Krebs gekennzeichnet wird, indem man Zellunkontrolliert sich teilt, könnte die Prüfung der Funktion des Sumos neue krebsbekämpfende Therapien möglicherweise erbringen. „Wenn sumoylation (wenn SUMOattachés zu einem Protein) Zellteilung fördert, dann sind möglicherweise Hibitoren des SUMOS ein recht guter Agens, zum der Zellschleife zu blockieren,“ sagte Dr. Lima.
Habilitationsforscher David Reverter, Doktor, arbeitete mit Dr. Lima auf der Arbeit zusammen und ist der erste Autor auf dem Naturpapier.
SUMO ist einen „mysteriösen Vetter“ von ubiquitin, ein Protein von zunehmenden Zinsen zu den Krebsexperten genannt worden. Die zwei Moleküle haben bemerkenswert ähnliche Zellen, obwohl sie verschiedene Aufgaben in den Zellen durchführen.
Ubiquitin tritt als eine chemische Tätowierung auf, die Kennzeichen schädigten, oder veraltete Proteine für Zerstörung durch einen Proteinkomplex in der Zelle riefen das proteasome. Krebsforscher wurden am ubiquitin mit der Entdeckung besonders interessiert, der es viele Zelleschleife Proteine für Zerstörung mit Warnschild versieht und regelt. Eins dieser Proteine ist p53, ein „Tumorentstörer“ das, wenn es richtig arbeitet, kann Durchgehenzellwachstum verhindern. Im normalen Zellen-ubiquitin markiert p53 für Zerstörung. Aber in den Zellen mit schädigender DNS, weicht p53 dem Erhalten mit Warnschild versehen mit ubiquitin, um seine Aufspeicherung zu erlauben aus und so aktiviert das Protein des entstör- p53, die Entstehung von Tumoren zu ersticken.
Drei Wissenschaftler -- zwei Israelis und ein Amerikaner -- wurden den Nobelpreis 2004 in der Chemie für ihre Arbeitsvertretung zugesprochen, dass ubiquitin andere Proteine für Zerstörung markiert.
SUMO-1 scheint nicht, andere Proteine für Zerstörung zu beschriften. Es scheint stattdessen, ihre Funktion auf unterschiedliche Arten zu ändern, möglicherweise, sogar indem es ubiquitin Mit Warnschild versehen verhindert. Noch, gibt es genügende Ähnlichkeiten zwischen Konjugation des SUMOS und ubiquitin, dass die spätesten Ergebnisse Forschern helfen konnten, beide zu verstehen. „Das strukturelle Netz hat eine Vorrichtung aufgedeckt, die möglicherweise im vorgeschriebenen Prozess in den SUMO- und ubiquitinbahnen wichtig ist; Bahnen, die für normale Zellteilung richtig funktionieren müssen,“ Dr. Lima sagte.