化学家和分子生物学家国际小组发现了在老年痴呆症，帕金森病，疯牛病似乎扮演重要作用的根本分子结构并且 two-dozen 其他退化和致命疾病。
这个发现报告在日记帐本质的 6月 9日，它在盖子以为特色。
淀粉质原纤维，链接的蛋白质分子形成的象绳索的结构，是这些疾病共同的特点，并且说不定暂挂重要提示向这些疾病，说大卫艾森伯格，染色体组的和 Proteomics UCLA-DOE 学院的院长，霍华德・休斯医疗学院调查员和成员研究小组。
艾森伯格和他的同事报告本质上三维结构一小块从类似正常运行于在阿耳茨海默氏的和这些其他疾病介入的蛋白质的酵母的原纤维形成的蛋白质。 此小的肽结构的知识 - 已知由其氨基酸编码， GNNQQNY - 显示一个惊奇的 “分子拉链”该艾森伯格被描述 “病理性地烘干”。
“蛋白质在水中居住，但是在这里所有这杯水挤走的，当这种原纤维被密封并且压缩”，艾森伯格说。 “我们的假说是此干燥位的拉链总计这些疾病形成，并且是通用的在原纤维。 一旦此位的拉链形成了，撤消是非常难的，因为它是很严密的”。
“认识这个结构可能为开发的药物提供一个合理的基本类型抵抗这些疾病”，成员说梅林达 Balbirnie、加州大学洛杉矶分校博士后的学者和研究小组。
科学家可以防止位的拉链形成首先，或者撬起它开放，一旦它形成了？
Balbirnie 能由小的肽生产原纤维和开发测试，称检验，确定原纤维是否破坏。
“她的方法是添加到此检验看见各种各样的化合物中的任一个是否将破坏原纤维”，艾森伯格说。 Balbirnie 说她 “希望”她的方法在破坏原纤维将成功。
艾森伯格和他的同事也调查疾病形成蛋白质是否有相似的结构。 他们的假说是阿耳茨海默氏的和其他致命 “淀粉质原纤维”疾病有蛋白质包含位的拉链。
“我们的本质文件存在第一基本级的查找在任何这些结构”，丽贝卡纳尔逊、加州大学洛杉矶分校确定所有原子准确的位置在肽的研究生和成员说生化和小组分子生物学的。
有困难分析从小的肽的加州大学洛杉矶分校化学家和分子生物学家微小的水晶使用 X-射线结晶学标准方法。 纳尔逊和工友罗伯特 Grothe，以前霍华德・休斯医疗学院，运作孜孜不倦地从 2000年到 2004年设法开发将运作的新的方法。
“我们要了解哪些基本级的交往产生肽这个属性形成这个机体不可能划分类型的原纤维”，纳尔逊说。 “我们尝试了与没有运作的承诺的技术的许多技术，但是我们未曾获得劝阻。 我们认为我们是否可能更好了解分子的结构在原纤维里面的，我们了解更多关于他们为什么有属性他们，他们如何形成，他们为什么在疾病也许介入和令人信服地如何摆脱他们甚至防止他们的形成”。
关键突破发生了，当加州大学洛杉矶分校小组从一位著名的科学家开始运作在格勒诺布尔，法国，基督徒 Riekel，执行与仪器的 X-射线 microcrystallography 被设计分析非常小的水晶。
“我们发送了我们的一些水晶到基督徒 Riekel，并且他的学员、安德斯 Madsen，并且我们严密地与他们一起使用”，霍华德・休斯医疗学院说有加州大学洛杉矶分校的迈克尔 Sawaya、研究科学家和和小组的队员。 “基督徒被发明的方式获得 X-射线一条细致的射线炮击微小的水晶。 他和安德斯能收集允许我们确定肽的结构的衍射数据，以及第二，也包含位的拉链的相关肽”。
“许多次我认为我们是接近的”，纳尔逊说， “但是它没有运作，直到我们尝试了此途径。 当我们解决了这个结构，我开始跳舞在实验室里”。
纳尔逊描述蛋白质与阿耳茨海默氏的和其他淀粉质原纤维疾病相关作为 “而不是完成他们的正常工作，形成病理性原纤维结构的起始时间的变压器”蛋白质。