化學家和分子生物學家國際小組發現了在老年癡呆症，帕金森病，瘋牛病似乎扮演重要作用的根本分子結構并且 two-dozen 其他退化和致命疾病。
這個發現報告在日記帳本質的 6月 9日，它在蓋子以為特色。
澱粉質原纖維，鏈接的蛋白質分子形成的像繩索的結構，是這些疾病共同的特點，并且說不定暫掛重要提示向這些疾病，說大衛艾森伯格，染色體組的和 Proteomics UCLA-DOE 學院的院長，霍華德・休斯醫療學院調查員和成員研究小組。
艾森伯格和他的同事報告本質上三維結構一小塊從類似正常運行於在阿耳茨海默氏的和這些其他疾病介入的蛋白質的酵母的原纖維形成的蛋白質。 此小的肽結構的知識 - 已知由其氨基酸編碼， GNNQQNY - 顯示一個驚奇的 「分子拉鏈」該艾森伯格被描述 「病理性地烘乾」。
「蛋白質在水中居住，但是在這裡所有這杯水擠走的，當這種原纖維被密封并且壓縮」，艾森伯格說。 「我們的假說是此乾燥位的拉鏈總計這些疾病形成，并且是通用的在原纖維。 一旦此位的拉鏈形成了，撤消是非常難的，因為它是很嚴密的」。
「認識這個結構可能為開發的藥物提供一個合理的基本類型抵抗這些疾病」，成員說梅林達 Balbirnie、加州大學洛杉磯分校博士後的學者和研究小組。
科學家可以防止位的拉鏈形成首先，或者撬起它開放，一旦它形成了？
Balbirnie 能由小的肽生產原纖維和開發測試，稱檢驗，確定原纖維是否破壞。
「她的方法是添加到此檢驗看見各種各樣的化合物中的任一個是否將破壞原纖維」，艾森伯格說。 Balbirnie 說她 「希望」她的方法在破壞原纖維將成功。
艾森伯格和他的同事也調查疾病形成蛋白質是否有相似的結構。 他們的假說是阿耳茨海默氏的和其他致命 「澱粉質原纖維」疾病有蛋白質包含位的拉鏈。
「我們的本質文件存在第一基本級的查找在任何這些結構」，麗貝卡納爾遜、加州大學洛杉磯分校確定所有原子準確的位置在肽的研究生和成員說生化和小組分子生物學的。
有困難分析從小的肽的加州大學洛杉磯分校化學家和分子生物學家微小的水晶使用 X-射線結晶學標準方法。 納爾遜和工友羅伯特 Grothe，以前霍華德・休斯醫療學院，運作孜孜不倦地從 2000年到 2004年設法開發將運作的新的方法。
「我們要瞭解哪些基本級的交往產生肽這個屬性形成這個機體不可能劃分類型的原纖維」，納爾遜說。 「我們嘗試了與沒有運作的承諾的技術的許多技術，但是我們未曾獲得勸阻。 我們認為我們是否可能更好瞭解分子的結構在原纖維裡面的，我們瞭解更多關於他們為什麼有屬性他們，他們如何形成，他們為什麼在疾病也許介入和令人信服地如何擺脫他們甚至防止他們的形成」。
關鍵突破發生了，當加州大學洛杉磯分校小組從一位著名的科學家開始運作在格勒諾布爾，法國，基督徒 Riekel，執行與儀器的 X-射線 microcrystallography 被設計分析非常小的水晶。
「我們發送了我們的一些水晶到基督徒 Riekel，并且他的學員、安德斯 Madsen，并且我們嚴密地與他們一起使用」，霍華德・休斯醫療學院說有加州大學洛杉磯分校的邁克爾 Sawaya、研究科學家和和小組的隊員。 「基督徒被發明的方式獲得 X-射線一條細致的射線砲擊微小的水晶。 他和安德斯能收集允許我們確定肽的結構的衍射數據，以及第二，也包含位的拉鏈的相關肽」。
「許多次我認為我們是接近的」，納爾遜說， 「但是它沒有運作，直到我們嘗試了此途徑。 當我們解決了這個結構，我開始跳舞在實驗室裡」。
納爾遜描述蛋白質與阿耳茨海默氏的和其他澱粉質原纖維疾病相關作為 「而不是完成他們的正常工作，形成病理性原纖維結構的起始時間的變壓器」蛋白質。