De Universiteit van de onderzoekers van Maryland heeft, voor het eerst verklaard, waarom de aaneenschakeling tussen de cel-regelende eiwit geroepen molecules ubiquitins hun functie bepaalt.
Zoals gerapporteerd in een document in 10 Juni gebruikte de kwestie van de dagboek Moleculaire Cel, de biochemie van Maryland Professor David Fushman en zijn onderzoeksteam nuclear magnetic resonance om het mechanisme te onthullen waardoor de lysine die toetreedt ubiquitins zoals parels op een halsband bepaalt welke cellulaire verrichting de ubiquitinkettingen regelen.
„Wij bevestigden dat de aaneenschakeling de manier bepaalt ubiquitins, wat, beurtelings, de vorm van een ubiquitinketting en zijn signalerende functie bepaalt,“ bovengenoemde Fushman worden opgesteld.
Beter kan het begrip van de werkingen van ubiquitins helpen tot nieuwe methodes van drugtherapie voor de behandeling van kanker of neurodegenerative ziekten, zoals Alzheimer en Parkinson leiden.
Nalevend hun naam, worden de ubiquitinmolecules gevonden overal in het leven van de menselijke cel, die de schoten voor enkel over alles roepen de cel. „Ubiquitins is betrokken bij het regelen van bijna elk aspect van het leven van een cel,“ zegt Fushman,“ van mitose aan de groei aan mededeling aan celdood.“
Zo belangrijk aangezien ubiquitins, echter zijn, beginnen de wetenschappers slechts de geheimen van te openen hoe deze molecules over hun zaken gaan. Één van de dingen die zij is dat ubiquitins kan met elkaar worden verbonden weten, als parels op een halsband. Wanneer in bijlage aan een proteïne, doet de ubiquitinmarkering dienst als signaal aan de cel die het lot van de proteïne bepaalt. Het „koord“ dat samen ubiquitins in de ketting houdt is de aminozuurlysine.
Terwijl ubiquitins identiek zijn, zijn de kettingen niet. Zij kunnen door één van zeven lysines in ubiquitin worden verbonden. De Verschillende regelende signalen worden verzonden van verschillende configuraties van verbonden ubiquitins. Bijvoorbeeld, zijn de kettingen aan lysine-63 (lys-63) worden verbonden betrokken bij de reparatie van DNA en ontstekingsreactie die. Ubiquitins door lysine-48 doelproteïne (van lys-48) wordt verbonden die aan zijn degradatie in de moleculaire ontvezelmachine die `' moet worden verworpen riepen proteasome.
„Wij wisten dat de kettingen van de zelfde molecule worden gemaakt, maar geven zij verschillende signalen,“ bovengenoemde Fushman, „Waarom? Wat deze kettingen zo?“ verschillend maakt
Laboratorium van Fushman had vroeger ontdekt dat twee die ubiquitins door lys-48 wordt verbonden aan elkaar in oplossing kunnen plakken, terwijl lys-63 ubiquitins niet kunnen. „Één kant van ubiquitin is hydrophobic, het ` vrees' water,“ zegt Fushman. „Deze molecules proberen om die kant door te plakken aan elkaar, als Klitband te verbergen, die wat vormen wij een hydrophobic contact.“ noemen
„Wij wisten dat aaneenschakeling lys-48 de eenheden toestaat om de ketting te buigen en deze contact op te nemen, of een compacte bouw te hebben `.' Lys-63 ketenen, anderzijds, zijn recht-- ubiquitins kunnen niet hydrophobic contact opnemen.