Исследователя Университета Мерилендаа объяснили, для the first time, почему рычаг между клетк-регулируя вызванными молекулами протеина ubiquitins определяет их функцию.
Как сообщено в бумаги в вопросе 10-ое июня Клетки журнала Молекулярной, профессор Дэвид Fushman биохимии Мэриленд и его научно-исследовательская группа использовали ядерный магнитный резонанс для того чтобы раскрыть механизм которым лизин который соединяет ubiquitins как перлы на ожерелье определяет которую клетчатую деятельность цепи ubiquitin регулируют.
«Мы подтвердили что рычаг определяет путь ubiquitins выровняны вверх, который, в свою очередь, определяет форму цепи ubiquitin и своей функции signaling,» сказали Fushman.
Более Лучшее вникание деятельностей ubiquitins может помочь вести к новым методам лекарственной терапии для обработки рака или neurodegenerative заболеваний, как Alzheimer и Parkinson.
Живущ до их имени, молекулы ubiquitin найдены везде в жизни людской клетки, вызывая съемки для как раз около всего клетка делает. «Ubiquitins включается в регулировать почти каждый аспект жизни клетки,» говорит Fushman,» от митоза к росту к сообщению к смерти клетки.»
Как важно по мере того как ubiquitins, однако, научные работники только начинают открывать секреты как эти молекулы идут около их дело. Одна из вещей они знают что ubiquitins можно подключить к одину другого, как перлы на ожерелье. Прикрепляно к протеину, бирка ubiquitin действует как сигнал к клетке которая определяет судьбу протеина. «Строка» та держит ubiquitins совместно в цепи лизин аминокислоты.
Пока ubiquitins идентичны, цепи нет. Их можно подключить через одно из 7 lysines в ubiquitin. Различные регулируя сигналы посланы от различных конфигураций соединенных ubiquitins. На пример, цепи подключенные с Lysine-63 (Lys-63) включаются в ремонт ДНА и воспалительную реакцию. Ubiquitins подключенные через Lysine-48 (Lys-48) пристреливают протеин которому нужно быть сброшенным к своему ухудшению в вызванном шредере ` молекулярном' proteasome.
«Мы знали что цепи сделаны из такой же молекулы, но они дают различные сигналы,» Fushman сказало, «Почему? Что делает эти цепи настолько различной?»
Лаборатория Fushman открыла более раньше что 2 ubiquitins соединенного через Lys-48 могут вставить к одину другого в разрешении, пока ubiquitins Lys-63 не могут. «Одна сторона ubiquitin гидродобна, она страхи `' мочит,» говорит Fushman. «Эти молекулы пробуют спрятать ту сторону путем вставлять к одину другого, как Велкро, формируя чего мы вызываем гидродобным контактом.»
«Мы знали что рычаг Lys-48 позволяет блокам согнуть цепь и сделать эти контакты, или имеем конформацию компакта `.' Цепь Lys-63, с другой стороны, пряма-- ubiquitins не могут сделать гидродобный контакт.