Read in | English | Español | Français | Deutsch | Português | Italiano | 日本語 | 한국어 | 简体中文 | 繁體中文 | Nederlands | Русский | Svenska | Polski

De Onderzoekers ontdekken mechanisme dat een proteïne om samen in hersenencellen van mensen met Ziekte van Parkinson veroorzaakt samen te doen

Published on June 21, 2005 at 11:15 AM · No Comments

De Onderzoekers op Zuidwestelijk Medisch Centrum UT hebben een mechanisme ontdekt dat een proteïne om samen in hersenencellen van mensen met Ziekte van Parkinson veroorzaakt samen te doen, dat op een mogelijke behandeling voor de voorwaarde richt.

Het eiwit samendoen maakt deel uit van een „vicieuze cirkel,“ de bovengenoemde onderzoekers. Aangezien de proteïnen zich groeperen, verbieden zij een enzym dat hen die normaal uitsplitst, tot de vorming van zelfs nog meer massa's leiden.

„Het is een ziekte die accumulatie van een proteïne in een afwijkende vorm impliceert,“ zei Dr. Philip Thomas, professor van fysiologie bij Zuidwestelijke en hogere auteur UT van de studie. Het onderzoek, beschikbare online, werd gepubliceerd in 17 Juni uitgave van het Dagboek van Biologische Chemie.

De bevindingen hebben parallellen aan andere ziekten waarin de eiwitclusters zich in en rond zenuwen, zoals de ziekte van Huntington en van Alzheimer vormen.

De beklaagde in Parkinson is eiwit alpha- -alpha--synuclein, die normaal in een lange, gevouwen vorm in cellen verschijnt. Het heeft het geweten om met de ziekte verbonden=worden= omdat de veranderingen daarin zeldzame, geërfte gevallen van vroeg-begin Parkinson veroorzaken.

Normaal, als een cel beklemtoond wordt, alpha- -alpha--synuclein opent, en een enzym degradeert het volledig in onschadelijke bits om het samendoen te verhinderen. In de patiënten van Parkinson, echter, is enkele het degraderen enzym defect en leidt tot beknotte fragmenten van alpha- -alpha--synuclein eerder dan de onschadelijke bits.

UT de Zuidwestelijke onderzoekers vonden dat deze beknotte fragmenten als „zaden handelen,“ aanmoedigend de geopende vorm van alpha- -alpha--synuclein om zich rond hen te verzamelen. Het neemt veel niet - enkel een paar molecules van de beknotte fragmenten - om dit proces te activeren. Uiteindelijk, de cluster groot genoeg is om een structuur te vormen genoemd een fibril.

De twee vormen van het enzym zijn gewoonlijk in saldo, met de normale activiteit overtreffend de kwaadwillige activiteit, zei Dr. Thomas.