研究者は蛋白質がパーキンソン病の人々の脳細胞で一緒に群生しますメカニズムを検出します

UT の南西医療センターの研究者は蛋白質がパーキンソン病の人々の脳細胞で一緒に群生します条件のための可能な処置の方に指すメカニズムを検出しました。

群生している蛋白質は 「悪循環の部分です」と研究者は言いました。 蛋白質が群がると同時に、普通それらを分類するさらに大容量の形成の原因となる酵素を禁じます。

「それは異常な形式で蛋白質の蓄積を含む病気です」先生を調査の UT の南西および年長の著者の生理学の教授言いましたフィリップトマス。 オンラインで手続きできる研究は生物化学のジャーナルの 6 月 17 日問題で出版されました。

調査結果に蛋白質クラスタがそしてハンティントンおよびアルツハイマー病のような神経のまわりで、形作る他の病気に平行があります。

パーキンソンの被告人は長いので普通現われる蛋白質のアルファsynuclein、セルの折られた形式です。 それはのでそれの突然変異まれな原因早手始めパーキンソンの受継がれたケース病気にリンクされるために確認しました。

通常セルが重点を置かれるようになれば、アルファsynuclein は開き、酵素は無害なビットに群生を防ぐためにそれを完全に低下させます。 しかしパーキンソンの患者では低下の酵素のいくつかは無害なビットよりもむしろ故障し、アルファsynuclein の切捨てられたフラグメントを作成します。

UT の南西研究者はこれらの切捨てられたフラグメントが 「シードのように機能することが集まるように」、アルファsynuclein の開かれた形式をそれらのまわりで励ますことが分りました。 それは十分に切捨てられたフラグメントのちょうど少数の分子を - このプロセスを作動するために取りません。 最終的に、クラスタは十分に大きいです原繊維と呼出される構造を形作るには。

酵素の 2 つの形式はバランスに通常ありますと悪意のある作業に優っていて正常な活動がトマス先生は言いました。

しかしシステムがバランスの出かけるとき、原繊維は抑制します群生を形作ることは使用できる蛋白質のさらにに終って十分に開かれたアルファsynuclein を破壊することを、防ぐ普通作用の酵素を。 群生はまたさらにシードのフラグメントを作り出すように酵素の構造を変えます。 これはより多くの群生の形成の、等原因となります。

アルファsynuclein 蛋白質の実際に損なったりセルを、南西 UT で言ったチャン魏劉先生、生理学の研究員および調査の主執筆者を形作る科学者はまだ討論しています。 それは成長した原繊維であることができますまたは劣化プロセスの間に現われる中間形式の 1 つと、彼は言いました。

未来の研究は正常な酵素の機能を変化しない残している間、トマス先生が言ったと酵素のちょうど悪意のある形式を禁じるために方法の覆いを取ることを含むかもしれません。 1 つの形式だけ禁じることはセルが存続することができるように正常な酵素が必要であるので、重要です。

まだ、見つけることは 「生物化学のジャーナルで報告されて私達に潜在的で新しい処置の道についての糸口を与えます」と彼は言いました。

調査の他の UT の南西著者はカレンルイス、生理学の学生の研究助手、およびジョージ DeMartino、先生生理学の教授です。 また貢献される医科大学院ペンシルバニア大学の研究者。

http://www.swmed.edu/