研究员发现在人脑细胞造成蛋白质一起聚集有帕金森病的结构

研究员在 UT 西南治疗中心发现了在人脑细胞造成蛋白质一起聚集有帕金森病的结构，指向这个情况的可能的处理。

聚集的蛋白质是 “恶性循环的一部分”，研究员说。 当蛋白质成群，他们禁止通常中止他们的酵素，导致更加质量的形成。

“它是介入蛋白质的累计的疾病以出轨形式”，菲利普托马斯，在这个研究的 UT 西南和高级作者的生理教授博士说。 这个研究，可以在网上进行，在生物化学日记帐的 6月 17日问题被发布了。

发现有并行对蛋白质使表单成群在神经附近，例如亨廷顿的和老年痴呆症的其他疾病。

故障原因在帕金森的是蛋白质阿尔法synuclein，通常出现于长，在细胞的被折叠的表单。 它知道与这个疾病被链接，因为在它的变化少见的原因，及早起始帕金森的被继承的案件。

通常，如果细胞变得强调，阿尔法synuclein 展开，并且酵素完全地降低它到无害的位防止聚集。 在帕金森的患者，然而，某些降低的酵素发生故障并且创建阿尔法的被削的片段 synuclein 而不是无害的位。

UT 西南研究员发现这些被削的片段操作象 “种子”，鼓励阿尔法synuclein 的展开的表单在他们附近会集。 它不采取非常被削的片段的一些个分子 - 激活此进程。 最终，这个字符串是足够大的形成称原纤维的结构。

酵素的二份表单通常在平衡，当这倍正规活动胜过这个有恶意的活动，托马斯博士说。

但是，当这个系统出去平衡时，原纤维抑制通常发挥作用的酵素，防止它充分划分展开的阿尔法synuclein，造成是的蛋白质可用形成丛。 丛也修改酵素的结构，在这种情况下它导致更加种子片段。 这导致更多丛的形成，等等。

在生理方面形成阿尔法synuclein 蛋白质实际上损坏细胞，说苌氏韦刘博士，研究员在西南的 UT 和这个研究的主要作者的科学家仍然辩论。 它可能是成熟原纤维，在退化过程期间，或者出现的其中一份半成品表单，他说。

当留给正常酵素的功能未受影响，托马斯博士说时，将来的研究可能介入找到方法禁止酵素的有恶意的表单。 因为正常酵素是必要为了细胞能生存，禁止只一份表单是重要的。

但是，查找报告在生物化学日记帐上 “产生我们关于潜在的新的处理大道的线索”，他说。

这个研究的其他 UT 西南作者是卡伦刘易斯，学员研究助理在生理方面和乔治 DeMartino，生理教授博士。 宾夕法尼亚大学的研究员也贡献的医学院。

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