与阿尔茨海默氏症，亨廷顿和帕金森氏病的患者脑细胞变性的新认识

了解阿尔茨海默氏症和其他退行性疾病的细胞过程的一个突破性的新的研究方法，揭示了一个充满希望的途径，对这些疾病的新型药物的发展。

的发现， 神经科学的研究研究所（NRI）在圣巴巴拉加州大学 Ratnesh拉尔，研究在科学家的实验室，是发表在这个星期的网上问题的科学国家科学院学报（PNAS）的法律程序。

这项研究描述了一个在阿尔茨海默氏症，亨廷顿和帕金森氏病，以及其他退行性疾病患者的脑细胞变性的理解的新途径。错误折叠的蛋白质在细胞膜上，并随后在细胞的电学特性的变化，提供细胞变性的解释。具体的错误折叠的蛋白质的三维结构是嵌在细胞膜上。

“长期以来，人们一直认为，淀粉样斑块，已30年的研究，是阿尔茨海默氏症的原因，”拉尔说。 “牌匾不是原因。”他解释说，斑块纤维太大直接影响小细胞。

这些问题的答案可能来自畸形，错误折叠的蛋白质，使细胞膜的定义良好的孔和扰乱他们的电活动的小水珠，根据这项研究。

淀粉样蛋白是一个棘手的，球状的物质，当正常细胞的蛋白质成为扭曲和扭曲成异常形状创建。虽然淀粉样蛋白形成相关的疾病如阿尔茨海默氏症，帕金森氏症和亨廷顿氏，科学家们感到困惑，是否和如何杀死细胞和引起疾病的。要进入这个神秘的过程中获得的洞察力，拉尔和他的研究团队研究与这些疾病有关的几个不同的蛋白质的三维结构。研究人员发现，所有的蛋白质折叠成类似细胞膜离子通道，或毛孔内的结构。这些毛孔控制细胞的电学特性，通过调节的带电粒子（如钙离子）流。

当嵌入到人造膜，错误折叠的蛋白质能够产生电流，确认他们的相似性离子通道。由于异常的离子平衡，扰乱细胞的功能，并导致变性，这些结果提供证明由淀粉样蛋白的形成可能导致细胞的破坏，在看到这些神经退行性疾病的可能机制。

“这些离子通道作为一个模型系统的设计预防和治疗药物，”拉尔说。 “你不需要这些淀粉样蛋白斑块的聚集，这一中断。相反，小聚集，接触膜，形成离子通道，并允许通过离子电流控制活动，并设计特定的药物。规范这些渠道，我们也许能够防止和/或治疗各种疾病相关的淀粉样。“

这些发现提供了有关这些退行性疾病相关的蛋白质的错误折叠的基本难题的主要法例。除了已经提到的疾病，也从错误折叠的蛋白质结果，包括囊性纤维化，II型糖尿病，脑血管性痴呆，关节炎，肺结核，以及英国和丹麦的famial痴呆等退行性疾病。

研究人员用原子力显微镜（AFM）来查看离子通道。通过使用原子力显微镜，他们能够查看这些“生物纳米”分子。原子力显微镜可以看看在这些非常小的通道，这将是非常困难的，如果不是不可能看到自己的母语，电子显微镜细胞样的环境。

此外拉尔，这开创性的论文的作者是：阿尔扬奎斯特和Ivo Doudevski在UCSB的野村综合研究所，美国匹兹堡大学的韩林; Rushana Azimova和洛杉矶加州大学的布鲁斯卡根;和道格拉斯伍，布拉斯Frangione，纽约大学和Jorge Ghiso。

http://www.ucsb.edu/