Os Biólogos na Universidade de Purdue determinaram a estrutura combinada de um vírus da constipação comum anexado a uma molécula que permitisse o vírus de contaminar seu anfitrião, a informação que finalmente pode ajudar pesquisadores a desenvolver métodos para tratar determinadas infecções virais.
Coxsackievirus A21 contamina pilhas de anfitrião primeiramente reconhecendo do “uma molécula” ICAM-1 chamado receptor, que seja ficada na superfície da pilha, e então ancorando-se à molécula. ICAM-1 representa a molécula intracelular 1. da adesão.
“ICAM-1 é a mesma molécula do receptor usada pela grande maioria dos vírus que causam a constipação comum,” disse Chuan Xiao, um estudante doutoral que esteja conduzindo a pesquisa no laboratório de Michael Rossmann, Professor Distinguido Hanley de Ciências Biológicas na Faculdade de Purdue da Ciência.
Os Resultados aparecerão na introdução de Julho da Estrutura do jornal.
“O objetivo real deste trabalho é estudar o complexo do todo de ICAM-1 e o vírus como uma única entidade,” Rossmann disse. “Podendo caracterizar a estrutura combinada do vírus e do ICAM-1 ensinar-nos-á como o vírus reconhece um tipo particular da molécula e como ele então âncoras à pilha, que representa as fases iniciais da infecção.”
Finalmente, os pesquisadores estão tentando aprender mais sobre os mecanismos obrigatórios porque tal conhecimento pôde eventualmente conduzir aos tratamentos novos.
“Uma de muitas maneiras diferentes de inibir a infecção viral é parar o vírus da ligação às pilhas,” Rossmann disse. “Que não foi nosso objetivo neste caso. Nós apenas queremos aprender como este vírus contamina sua pilha de anfitrião. Ou seja como faz o vírus obtenha no anfitrião?”
Coxsackievirus A21 é um de diversos vírus que causam a constipação comum.
Os pesquisadores usaram dois métodos para aprender a estrutura do complexo da vírus-molécula. Um método, uma técnica chamou o cristalografia de Raio X, rendido imagens do vírus com uma definição de 2,5 ångströms, que fosse quase fina bastante considerar átomos individuais. Usando esta técnica, os pesquisadores criam cristais de uma substância, neste caso o vírus. Então, os Raios X são passados através dos cristais, criando de “um teste padrão difracção” que possa ser interpretado com vários procedimentos computacionais para produzir uma imagem.
O outro método, uma ferramenta poderosa da imagem lactente chamada microscopia do cryo-elétron, foi usado para determinar a estrutura tridimensional inteira do complexo da vírus-molécula. Com esta técnica, os espécimes são primeiros congelados antes que estejam estudados com um microscópio de elétron. a microscopia do Cryo-Elétron permite cientistas de estudar os detalhes tão pequenos quanto 8 ångströms, definição altamente bastante considerar grupos de átomos. Um ångström é um dez-bilionésimo de um medidor, ou aproximadamente um milhonésimo tão largo quanto um cabelo humano.
“A microscopia de elétron é necessária para estudar o complexo inteiro porque você não pode cristalizar o complexo de ICAM-1 e do vírus,” Rossmann disse. “Que é porque a cristalização toma frequentemente dias, semanas ou meses, mas o complexo é somente estável por horas, que os meios ele não ficam junto por muito tempo bastante para cristalizar.”
Os pesquisadores reuniram a estrutura total do vírus e do ICAM-1 combinando as imagens de alta resolução do cristalografia do Raio X do vírus com a opinião de microscópio de elétron de uma mais baixa definição.
Os resultados representam a primeira vez que os pesquisadores viram detalhes finos da estrutura do complexo.
“É importante ver a forma do complexo porque aquele poderia nos dizer que como o vírus reconhece a pilha de anfitrião,” Rossmann disse. “Conhecer a estrutura pôde igualmente revelar as fases iniciais do que acontece após o acessório, e certamente há provavelmente umas etapas diferentes no processo do acessório.