Ein Protein, das eine wesentliche Durchführung durch äußere Zellwand einer Bakterie misfold und versagt zur Verfügung stellt, wenn diese Wand vom „falschen“ Material aufgebaut wird, Wissenschaftler an der Universität von Texas-Medizinischer Fakultät an Houston-Bericht, beim Finden das hat langfristige Auswirkungen für die Verständniskrankheiten, die durch misfolded Proteine wie zystische Fibrose, Alzheimerkrankheit und Rinderwahn verursacht werden.
Das Papier im Zapfen der Biochemie durch Professor von Biochemie und von Molekularbiologie William Dowhan, Ph.D. und Kollegen zeigt, dass Phospholipide, die die durchlässige Sperre von Zellmembranen bilden, eine direkte Rolle im Falz von Membranproteinen - Proteine spielen, die die Membran oder die Bindung zu jeder Seite von ihm eindringen.
„Was wir wieder demonstriert haben, ist, dass es nicht gerade die bestimmte Reihenfolge eines Membranproteins genetisch ist, die vorschreibt, wie sie sich faltet, damit sie richtig arbeiten kann. Seine Lipidumgebung spielt auch eine Rolle,“ Dowhan sagte. „Leute verwendet, um anzunehmen, dass spezifische Lipide unterschieden kein.“
Im JBC-Papier wird Dowhan und Kollegen, die betrachtet werden, wie ein Protein GabP rief, das eine Aminosäure durch die Membran der Bakterie Escherichia Coli transportiert, durch das Vorhandensein eines Phospholipids beeinflußt, das kurz phosphatidylethanolamine benannt wird, oder PET.
Phospholipide, anders als ihre Fettsäure- und Cholesterinvetter, umfassen eine Phosphatgruppe, die sie antreibt, um ein bilayer mit den wasser-freundlichen äußeren Schichten zu bilden, die eine undurchlässige wasser-unfreundliche innere Schicht einschieben, die die Außenseite von Zellen definiert. Transport von Nährstoffen und von Abfall durch die Zellmembran wird dann durch die spezifischen Proteine geregelt, die mit ihm verbunden sind.
In einer Spannung von Escherichia Coli PET ermangelnd, das GabP-Protein misfolded, mit zwei Bereichen des Proteins, das von ihrer normalen Zelle umwandelt. Die PET-mangelnden Aminosäure-Übertragungsgeschwindigkeit des Proteins sank zu fast null ab und fiel 99 Prozent, die mit der Übertragungsgeschwindigkeit in unveränderter Escherichia Coli mit PET verglichen wurden.
GabP ist das dritte Membranprotein, das Dowhan und Kollegen dargestellt haben, durch das Vorhandensein von PET beeinflußt zu werden.
Das Team verwendet das Escherichia- Colibaumuster, um zu entdecken, wie alle Proteine in der Membran, nicht gerade Transportproteine wie GabP aber auch biosynthetische Proteine sich falten, die komplexe Mittel wie Proteine und Fette aus einfachen Mitteln heraus herstellen.
„Das folgende Ziel, nun da wir das Phänomen definiert haben, ist, in die Besonderen zu kommen, finden die Vorrichtungen, durch die diese Proteine sich falten. Welches Teil des Proteins auf das Lipid einwirkt und welches Teil des Lipids mit dem Protein?“ besagter Dowhan, der den John S. Dunn Sr anhält. Stuhl in der Biochemie und in der Molekularbiologie und ist auf der Hochschule für Aufbaustudien der Lehrkörpers der Biomedizinischen Wissenschaften.
Das Verständnis der molekularen Basis für Membranproteinfaltung hilft Forschern, die ernsten Krankheiten zu adressieren, die durch misfolded Proteine verursacht werden. „In der zystischen Fibrose, in der Alzheimerkrankheit und in der Rinderwahn, beziehen sich die dysfunktionellen Proteine auf die Membranen,“ sagte Dowhan.