Published on July 31, 2005 at 5:40 PM
Brown University biolożki rozwiązywali strukturę krytyczny kawałek kojarząca proteina 97 znajdująca w obfitości w głowie i sercu, (SAP97) dokąd ono wierzy bawić się rola w everything od sercowych skracań pamięci tworzenie. Rezultaty publikują w czasopiśmie Biologiczna chemia.
Dolina Mierke, profesor nadzwyczajny nauki medyczne przy Brown, powiedział to zna jak kawałek SAP97 buduje jest znacząco krok. Teraz gdy część proteiny struktura rozwiązuje, naukowowie mogą tworzyć molekułę obezwładniać je. To, z kolei pozwoli one w pełni rozumieć SAP97'S rola w ciele. I to wskazuje producentów leków cele dla rozwijać nowych sposoby taktować sercowe lub neurologiczne choroby.
"przyjeżdżać przy rozwiązaniem, ty potrzebujesz rozumieć problem," Mierke powiedział. "Rozwiązywać proteinowe struktury otwiera drzwi dla wydajnych traktowań."
SAP97 znajduje głownie w środkowym układzie nerwowym i zna jako "rusztowania" proteina. W ten rola, ja słuzyć jako coś w rodzaju postronku, chwyta proteiny wśrodku komórki krytycznej nerw sygnalizuje one blisko do metyl (NMDA) receptorów i utrzymuje przy komórki powierzchnią. NMDA receptory pomagają kierować w neurotransmitter dzwoniącym glutamate który jest istotny dla, także bawić się rola w narkomanii i. uczyć się i pamięci Jednakowy rusztowanie mechanizm jest przy pracą w sercu wliczając bicia serca., dokąd ono wpływa podstawowe funkcje,
SAP97 jest powikłanym proteiną robić up pięć "domen" jednakowych pociąg zawierający silnik i cztery boxcars. W eksperymentach, Mierke, magistrant/magistrantka Lei Wang i postdoctoral członku grupy badawczej Andrea Piserchio skupiający się na silniku ich. - wszystkie koledzy w dziale Cząsteczkowa farmakologia, fizjologia i biotechnologia, - Ten domena, znać jako PDZ1, jest dokąd proteina łączy NMDA receptory. Drużyna używał o dużej zdolności jądrową rezonans magnetyczny spektroskopię as well as małą porcję receptor rozwiązywać strukturę PDZ1, który oprawia ono.
Mierke powiedział grupa teraz rozwija molekułę pierwszy boxcar na domeny proteinie która może hamować PDZ1 as well as PDZ2.
http://www.brown.edu
41a6c04b-6721-4d42-a4cc-8aa26043ec2f|0|.0