Forskare avslöjer hemlighet av nyckel- protein i hjärna, och hjärta fungerar

Bruna Universitetarbiologer har löst strukturera av ett kritiskt lappar av synapse-tillhörande protein 97 (SAP97) som finnas i överflöd i hjärtan och huvudet, var det tros för att leka en roll i allt från hjärt- contractions till minnesskapelsen. Resultat publiceras i Föra Journal över av Biologisk Kemi.

Dalen Mierke, förbunden professor av medicinsk vetenskap på Bruntet, sade att det som vet hur en lappa av SAP97 byggs är ett viktigt kliver. , att Nu delen av proteinet strukturerar, lös, forskare kan skapa en molekyl för att inaktivera den. Det ska i sin tur som låter dem fullständigt förstå SAP97'S-roll i förkroppsliga. Och ska det pekar drogtillverkare uppsätta som mål för framkallning av ny väg till hjärt- eller neurological sjukdomar för fest.

”Att ankomma på en lösning, behöver du att förstå problemet,”, sade Mierke. ”Lösa protein strukturerar öppnar dörrar för effektiva behandlingar.”,

SAP97 finnas främst i centrala nervsystemet och är bekant som ”ett material till byggnadsställning” protein. I denna roll, den ytbehandlar servar som en sortera av tjudret, gripande proteininsida cellen som är kritisk för att ge mod signalerande och att hålla dem nästan (NMDA) N-methyl-D-ASPARATe receptors på cellen. NMDA-receptors hjälper att visa i en neurotransmitter som kallas glutamat som är nödvändigt för att lära och minne och leker också en roll i narkotikaberoende. En liknande material till byggnadsställningmekanism är på arbete i hjärtan, var den påverkar grundläggande fungerar, däribland hjärtslaget.

SAP97 är ett komplext protein som göras upp av fem ”områden” som är liknande till ett drev som bestås av av en motor och fyra boxcars. I deras experiment, Mierke doktorandLei Wang och postdoctoral forskningkamrat Andrea Piserchio - alla kollegor i Avdelningen av Molekylär Pharmacology, Physiology och Bioteknik - fokuserad på motorn. Detta område som är bekant som PDZ1, är var proteinet anknyter till NMDA-receptors. Laget använde kärn- magnetiska resonansspektroskopin med hög upplösning för att lösa strukturera av PDZ1, såväl som ett litet portionr av receptoren till som det röror.

Mierke sade att gruppen framkallar nu en molekyl, som kan förhindra PDZ1 såväl som PDZ2, den första boxcaren på mång--området proteinet.

http://www.brown.edu