Een internationaal team van wetenschappers dat een onderzoeker van het Nationale Laboratorium omvat van Brookhaven van het Ministerie van de V.S. van Energie heeft de driedimensionele moleculaire structuur van het beloven een malaria-vaccin component bepaald.
Dit onderzoek kan helpen tot een succesvol vaccin voor de ziekte leiden, die ongeveer momenteel 400 wereldwijd miljoen mensen besmet en ongeveer twee miljoen mensen elk jaar doodt -- meestal kinderen. De studie wordt beschreven in 29 Augustus, 2005, online uitgave van de Werkzaamheden van de Nationale Academie van Wetenschappen.
Het „hoge aantal sterfgevallen door malaria is gedeeltelijk toe te schrijven aan de verworven weerstand van de malariaparasiet tegen traditionele behandelingen,“ zei de van de hoofd studie onderzoeker, bioloog Adrian Batchelor van de Universiteit van de School van Maryland van Apotheek. De „parasiet is een hoogst complex organisme dat zich door verschillende levenscyclusstadia ontwikkelt. Dit heeft het toegestaan om het immuunsysteem te vermijden en het creëren van een uitvoerig vaccin een moeilijke taak.“ gemaakt
De vaccins van de Malaria zijn tot op heden niet volledig efficiënt geweest, slechts bekwaam de ziekte tijdelijk om te onderdrukken. Een volledig, volledig beschermend malariavaccin zal waarschijnlijk bestaan uit verscheidene componenten, elk slechts gedeeltelijk succesvol bij het bestrijden van malaria op zijn. Het potentiële „hier bestudeerde die deel“ is een proteïne als „Apicaal die Antigeen 1 van het Membraan“ (AMA1) wordt bekend, een proteïne op het celmembraan wordt gevonden van Plasmodium falciparum, de parasiet die de dodelijkste vorm van malaria veroorzaakt.
Een vaccin op AMA1 wordt gebaseerd heeft een goede kans voor succes omdat AMA1, wordt geproduceerd of „,“ in twee kritieke stadia dat van de parasietlevenscyclus uitgedrukt. Nochtans, over verschillende malariaspanningen, kan AMA1 vele lichte structuurvariaties hebben, genoemd „polymorfisme.“ Deze variaties zijn problematisch voor vaccinontwikkeling. De Plaatsbepaling van de veelvormige plaatsen op AMA1 door zijn structuur te bepalen is essentieel aan het begrip van hoe die plaatsen de ontwikkeling van een vaccin zouden kunnen beïnvloeden.
Het onderzoekteam concentreerde zich op een bepaald segment van AMA1. Zij bestudeerden het gebruikend röntgenstralen bij Lichtbron van het Synchotron van Brookhaven de Nationale (NSLS), een faciliteit die röntgenstraal, ultraviolet, en infrarood licht voor onderzoek veroorzaakt. De x-ray analyse toonde aan dat het segment uit twee verschillende gebieden bestaat, genoemd domeinen, en verder geopenbaarde ongebruikelijke eigenschappen: lange moleculaire lijnen die zich naar buiten van het centrum van één domein uitbreiden. Deze lijnen vormen een „steiger“ voor aminozuren in bijlage, die kunnen veranderen zonder de functie van AMA1 te beïnvloeden. Deze veranderingen veroorzaken het verschillende AMA1 polymorfisme.