バージニア工科大学のエンジニアは、酵素ハンチントンへのリンク、パーキンソン病、およびアルツハイマー病を調査

このようなハンチントン病、パーキンソン病、およびアルツハイマー病などのいくつかの神経学的に基づいて苦悩は、人体におけるトランスグルタミナーゼ（TGase）と呼ばれる、酵素の特定のタイプの通常の存在をより高くするために相関している。その機能はタンパク質間の共有結合を触媒することであるTGasesは、、一般的にいくつかの異なるヒトの組織で発見されています。

これらの酵素の異常に高​​いレベルの存在下では、いくつかのタンパク質は、生体内で通常よりも高密度クラスタを形成する傾向がある。凝集体のサイズが大きくなる場合、それはビルドアップ神経血管の輸送をブロックし、神経細胞死を引き起こす可能性が不溶性プラークのにつながることができます。

"脳脊髄液中及び蛋白質の凝集には、脳中鉛の高いTGase濃度は、その後彼らの阻害は、症状を軽減集積の発症を遅らせる、と苦しむ人のための生活の質を拡張可能な神経細胞の健康を維持することができれば、"ブライアン愛は、仮説における材料科学と工学（MSE）の教授バージニア工科大学 。

組織や細胞工学に関する研究を重点愛、、とエレナフェルナンデスBurguera、ポスドク研究員は、異常に高いTGaseバインディングを戦うために特定の治療法を評価しています。臨床試験を実施している他のいくつかの先行研究に基づき、愛とBurgueraはTGasesによるタンパク質凝集をブロックするためにいくつかの阻害剤の能力を評価するためのin vitroモデルの開発を行っています。

再び、他の科学者の仕事に基づいて、"いくつかの化合物は、いくつかの肯定的な効果を示し、"愛は述べています。これらは、クレアチン、シスタミン塩酸塩、および他のいくつかが含まれています。 "抑制プロトコルの開発は、他の阻害剤の有効性をテストするのを助けるかもしれない"とエンジニアが追加されます。

バージニア工科大学の研究者はモデルとしてタンパク質に結合したポリスチレン粒子の酵素の結合を見ている。粒子のグループはTGasesを含むカルシウムが豊富な水溶液中に分散されています。一度混合、粒子の結合が開始されます。大きな凝集体は、溶液、愛とBurgueraトラック粒子の沈降から解決しようとする。

レーザー光散乱（ZATLLSを）翻訳Z軸と呼ばれる追跡方法は、バージニア工科大学に固有のものであり、輸送現象の重要な概念に基づいています。それはそのような塗料やシーラントなどの複雑な流体は、、分散しているか測定するために使用されています。今すぐ愛とBurgueraは、タンパク質被覆粒子を効果的に試験管内で、それらが凝集するのに十分な不安定などのような条件の下で分散しているときに解決されています。

彼らはの存在下でトランスグルタミナーゼ阻害剤なしの両方、トランスグルタミナーゼにさらされるタンパク質被覆粒子の​​in situ沈降で追跡する。 "我々は、阻害剤は、粒子の沈降速度を下げる場合阻害剤は、TGaseによるタンパク質被覆粒子の​​凝集を防止するかどうかを解決するためにZATLLSを使用することができる、"愛は述べています。 "我々の目標は、これらの神経疾患で発見凝集系架橋を防止する最も安全で効果的な阻害剤を見つけることです。"

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