Eine neue Studie von Prion - anscheinend missgebildete Proteine, die tödliche Erkrankungen des Gehirns wie Creutzfeldt-Jakob-Krankheit in den Menschen initialisieren - hat überraschende Informationen erbracht über, wie die Größe von Prion auf ihrer Ansteckungsfähigkeit in Verbindung steht. Wissenschaftler haben gefunden, dass kleine Prion viel effizienter ansteckend als die große sind, dennoch gibt es auch eine niedrigere Größengrenze, unterhalb deren Ansteckungsfähigkeit verloren ist.
„Die Forscher, die Behandlungen für Prionskrankheiten entwickeln, können sich auf die effizientsten Händler der Infektion jetzt konzentrieren,“ beachtet Anthony S. Fauci, M.D., Direktor des Nationalen Instituts der Allergie und der Infektionskrankheiten (NIAID), Teil der Nationalen Institute der Gesundheit, die die Forschung finanzierten. „Die Ausdauer und die Kreativität, die mit dieser Arbeit verbunden ist, ist bewundernswert.“ Die Studie erscheint im Punkt Am 8. September der Zapfen Natur.
Prion scheinen, Haupt- aus einem anormalen Formular eines Proteinmoleküls zu bestehen, das PrP genannt wird. Die neue Forschung, geführt von den Wissenschaftlern an den Labors NIAIDS Felsiger Gebirgs (RML)in Hamilton, M.Ü., aufdeckt, dass die ansteckendsten Prion beträchtlich kleiner als die großen Gewinde ähnlichen Einlagen von PrP-Molekülen sind, die betriebsbereit in den kranken Gehirnen von infizierten Einzelpersonen gesehen werden. Dennoch, ansteckend zu sein, muss ein Prion als das einzelne missgebildete PrP-Molekül viel größer sein, das lang wahrscheinlich das grundlegende Gerät von Ansteckungsfähigkeit gewesen ist.
Prionskrankheiten--alias übertragbare Spongiforme Enzephalopathien (TSEs), weil die Prion Löcher im Gehirn erstellen, ihm ein Schwamm Ähnliches Aussehen gebend--umfassen Sie Creutzfeldt-Jakob-Krankheit in den Menschen, Rinderwahn im Vieh, Scrapie in den Schafen und chronische Verschwendungskrankheit in den Rotwild und in den Elchen. Wissenschaftler haben gewusst, dass ansteckende Prion breit an Größe ausgreifen, aber jetzt zum ersten Mal hat das RML-Team sie entsprechend ihrer ansteckenden Leistungsfähigkeit geordnet und ihre Ergebnisse haben neue Grenzen auf die Größe des kleinsten Prion gelegt.
Viele neurodegenerativen Erkrankungen wie Alzheimer, Parkinson und TSE-Krankheiten werden durch anormale Proteineinlagen im Gehirn gekennzeichnet. Aber Fragen haben hinsichtlich Überfluss, welcher Baumuster und Größen von Proteineinlagen die Hauptkrankheitsursachen sind.
Prion scheinen, Kristall ähnliche Cluster von PrP-Molekülen, die normal ergreifen können, von aufgelösten PrP-Molekülen zu sein und sie in einen festen, Kristall ähnlichen Zustand zu konvertieren, sagt RML-Leiter einer Forschungsgruppe Byron Caughey, Ph.D. „, Obgleich große Prionspartikel dies tun können und ist ansteckend, können Sie viele mehr Einzelpersonen infizieren, oder verursachen Sie viel schnellere Krankheit in einer einzelnen Einzelperson, mit einer Äquivalentmasse kleinen Prionspartikeln,“ sagt Dr. Caughey. „Aber unsere Ergebnisse schlagen auch vor, dass, wenn der PrP-Cluster kleiner als eine bestimmte minimale Größe ist, sie instabil wird und verliert seine ansteckenden Eigenschaften.“
Normale PrP-Moleküle, die in vielen Tieren gefunden werden, verursachen nicht Schaden. Aber PrP-Moleküle können tödlich werden und das Gehirn wenn sie refold und Versammlung in genau bestellte Cluster zerstören. Dieser grundlegende ansteckende Prozess ist von den Krankheitsprozessen erinnernd, die mit anderen vorstehenden neurologischen Krankheiten gesehen werden, außer dass in jeder Krankheit ist ein anderes Protein beteiligt.
Die neue RML-Forschung ist mit dem vor kurzem auftauchenden Beweis in Einklang, dass, in vielen der neurologischen Proteinaggregationskrankheiten, kleine, misfolded Cluster zerstörender als große Cluster sind. Tatsächlich haben einige Wissenschaftler vorgeschlagen, dass die größten anormalen Proteineinlagen möglicherweise der Versuch des Gehirns sind, viele kleinen giftigen Partikel in einen verhältnismäßig trägen Abladeplatz abzusondern.
So warnt Jay Silveira, Ph.D., der die RML-Studie anführte, dass die Behandlungen möglicherweise, die konstruiert werden, um auseinander große Aufspeicherungen von Prion im Gehirn zu brechen, mehr Schaden als gut taeten, indem sie die ansteckendsten Prionspartikel freigeben, mit dem Ergebnis des weiterverbreiteten Schadens als das, das durch den ursprünglichen großen Cluster verursacht wird.