Dalawang Brown Medical School biologists may korte out ang kapalaran ng malusog na protina pagdating sa makipag-ugnay sa sa nakakahawa prion ng form sa pampaalsa: protina Ang convert sa form ng prion, rendering ito nakakahawa. Sa isang instant, magandang protina napupunta masama.
Ang mabilis-na-pagbabago na "isinangkot" na pakana nagtatalop ng mahalagang liwanag sa mahiwaga molekular makinarya sa likod prions, nakakahawa mga proteins na maging sanhi ng malalang mga karamdaman sa utak tulad ng sakit sa baliw baka at scrapie sa hayop at, sa bihirang mga kaso, Creutzfeldt-Jacob sakit at kuru sa tao.
Dahil ang katulad na protina sarili-pagtitiklop nangyari sa neurodegenerative sakit, ang mga natuklasan, nai-publish sa pinakabagong isyu ng kalikasan, ay maaari ring makatulong na ipaliwanag ang pagpapatuloy ng Alzheimer ay, Parkinson at Huntington ng sakit.
Nagtapos na estudyante Prasanna Satpute-Krishnan at Assistant Professor Tricia Serio, parehong sa Brown Kagawaran ng molekular Biology, Cell Biology at byokimika, isagawa ang pananaliksik gamit ang Sup35, ang isang lebadura protina na katulad ng tao na prion protina PrP.
Ang mga mananaliksik-tag ng isang non-prion form ng Sup35 sa berde fluorescent protina sa isang grupo ng mga cell at "mated" mga cell na ito sa isa pang group na naglalaman ng prion form. Kapag ang dalawang mga form na dumating sa makipag-ugnay sa ang parehong mga cell, ang green-kumikinang, malusog na protina ay nagbago pattern - isang visual na-sign na na-convert sa form prion. Ang mga resulta na ito ay nakumpirma sa isang serye ng mga eksperimento gamit ang iba't ibang mga biochemical at genetic pamamaraan.
Dahil ang mga proteins ay hindi maaaring magtiklop tulad ng DNA at RNA - ang genetic na materyal sa mga bakterya, virus at iba pang mga ahente nakakahawa - pananaliksik ay tumutulong na ipaliwanag ang puzzling proseso ng kung paano prions multiply at kumalat ang impeksiyon.