Due biologi Brown Medical School hanno capito il destino della proteina sana quando entra in contatto con la forma da prioni infettivi nel lievito: la proteina converte la forma del prione, rendendo infettive. In un istante, la proteina buona va male.
Questa manovra a cambio rapido "accoppiamento" mette in luce importanti macchine molecolari misteriosa dietro i prioni, le proteine infettive che causano disturbi del cervello fatale come malattia della mucca pazza e scrapie negli animali e, in rari casi, la malattia di Creutzfeldt-Jacob e kuru negli esseri umani.
Perché l'auto-replicazione proteina simile si verifica nelle malattie neurodegenerative, i risultati, pubblicati nell'ultimo numero della natura, possono anche aiutare a spiegare la progressione delle malattie di Alzheimer, il morbo di Parkinson e di Huntington.
Prasanna Satpute-Krishnan studente laureato e professore assistente Tricia Serio, sia nella Brown dipartimento di biologia molecolare, biologia cellulare e biochimica, ha condotto la ricerca utilizzando Sup35, una proteina di lievito simile alla proteina prionica umana PrP.
I ricercatori hanno messo una forma non-prione di Sup35 con green fluorescent protein in un gruppo di cellule e "agganciato" queste cellule con un altro gruppo che conteneva la forma del prione. Quando le due forme è venuto in contatto nella stessa cella, la proteina verde incandescente, sana cambiato modello – un segno visivo che convertito in forma da prioni. Questi risultati sono stati confermati in una serie di esperimenti utilizzando diverse tecniche di biochimiche e genetiche.