Resultaterne er i øjeblikket i PLoS Computational Biology, en åben adgang journal udgivet af Public Library of Science (PloS) i partnerskab med det Internationale samfund for Computational Biology.
Disse neurodegenerative sygdomme, herunder Huntingtons sygdom, deler en unormal deponering af proteiner inde nerve celler. Denne deposition af protein resultater fra en slags genetiske ujævn inden for cellens kerne anmoder om flere kopier af aminosyre glutamin, en dokumentkomponent af Proteinstruktur. Disse lidelser er kollektivt kendt som polyglutamine sygdomme. Sammen med Huntington's, disse sygdomme omfatter spinobulbar Muskelsvind; spinocerebellar ataksienten typer 1, 2, 3, 6, 7 og 17; og dentatorubral-pallidoluysian atrofi, eller Haw River syndrom.
Haw River syndrom er en genetiske hjernen disorder først identificeret i 1998 i fem generationer af en familie, have forfædre født i Haw River, N.C. Uorden begynder i voksenalderen (mellem aldre 15 og 30 år) og er karakteriseret ved gradvise og udbredte skader hjernefunktion, hvilket fører til tab af koordinering, beslaglæggelser, paranoid vrangforestillinger, demens og død inden 15 til 20 år.
Videnskabsmænd er usikre, hvis protein deposition forårsager nerve celler at forværres og dø. Undersøgelser viser imidlertid, at jo større antallet af glutamin gentages i et protein over en bestemt tærskel, den tidligere påbegyndelsen af sygdommen og de mere alvorlige symptomer. Dette resultat antyder, at unormalt lange glutamin tracts gengive deres vært protein giftige til nerve celler.
"Polyglutamine ekspansion større end 35-40 repeats er absolut en central aktør i sygdommen etiology og, måske, cell death," siger Dr. Nikolay V. Dokholyan, lektor i biokemi og Biofysik på UNC.
I deres nye undersøgelse søgt Dokholyan og UNC-medophavsmænd at fastslå, hvorfor en korrelation findes mellem polyglutamine ekspansion længde og nerve celle død eller sygdom. De den hypotese, at udvidelse af glutamines resultater i alternative strukturer danner inden proteinet, der konkurrerer med sin normale struktur og funktion.
"Resultatet, proteinet ikke fungerer korrekt, og eventuelt aggregater," sagde Dokholyan. Med andre ord, kan en usædvanlig lang sekvens af glutamines tage på en figur, der forhindrer vært proteinet fra "falsning" eller coiling i dets funktionelle tredimensionale form. Alle protein molekyler er enkle unbranched kæder af aminosyrer; ordentlig foldes sammen i en indviklet figur aktiverer disse molekyler til at udføre deres biologiske funktion.