De bevindingen zijn momenteel in PLoS ComputerdieBiologie, een open-toegangsdagboek door de Openbare Bibliotheek van Wetenschap in (PloS) samenwerking met de Internationale Maatschappij voor ComputerBiologie wordt gepubliceerd.
Deze neurodegenerative ziekten, met inbegrip van de ziekte van Huntington, delen een abnormale storting van proteïnen binnen zenuwcellen. Dit deposito van proteïne vloeit uit een soort genetisch gestotter voort binnen de kern van de cel vragend om veelvoudige exemplaren van de aminozuurglutamine, een bouwsteen van eiwitstructuur. Deze wanorde is collectief genoemd geworden polyglutamineziekten. Samen met Huntington, omvatten deze ziekten spinobulbar spieratrophy; spinocerebellar ataxie typt 1, 2, 3, 6, 7 en 17; en dentatorubral-pallidoluysian atrophy, of het Syndroom van de Rivier van de Hagedoorn.
Het Syndroom van de Rivier van de Hagedoorn is een genetische die hersenenwanorde in 1998 in vijf generaties van een familie eerst wordt geïdentificeerd die voorvaderen geboren in de Rivier van de Hagedoorn, N.C. hebben. De wanorde begint in adolescentie (tussen leeftijden 15 en 30 jaar) en door progressieve en wijdverspreide schade aan hersenenfunctie gekenmerkt, die tot verlies van coördinatie, beslagleggingen, paranoïde waanideeën, zwakzinnigheid en dood binnen 15 tot 20 jaar leiden.
De Wetenschappers zijn onzeker als het eiwitdeposito zenuwcellen om ertoe brengt te verslechteren en te sterven. Nochtans, tonen de studies aan dat groter het aantal glutamine in een proteïne boven een bepaalde drempel, vroeger het begin van ziekte en strenger de symptomen herhaalt. Dit resultaat stelt voor dat de abnormaal lange glutaminelandstreken hun gastheer eiwitgifstof aan zenuwcellen maken.
„De uitbreiding Polyglutamine groter dan 35 tot 40 herhalingen is absoluut een zeer belangrijke speler in ziekteetiologie en, misschien, zei de celdood,“ Dr. Nikolay V. Dokholyan, hulpprofessor van biochemie en biofysica in UNC.
In hun nieuwe studie, wilden de medeauteurs van Dokholyan en van UNC bepalen waarom een correlatie tussen de lengte van de polyglutamineuitbreiding en de dood van de zenuwcel, of ziekte bestaat. Zij stelden een hypothese op dat de uitbreiding van glutamines in alternatieve structuren resulteert die zich binnen de proteïne vormen die met zijn normale structuur en functie concurreren.
„Dientengevolge, kan de proteïne niet behoorlijk functioneren en, misschien, complexen,“ bovengenoemde Dokholyan. Met andere woorden, zou een abnormaal lange opeenvolging van glutamines een vorm kunnen vergen die de gastheerproteïne verhindert „het vouwen“ of te rollen in zijn functionele driedimensionele vorm. Alle eiwitmolecules zijn eenvoudige unbranched kettingen van aminozuren; het juiste vouwen in een ingewikkelde vorm laat deze molecules toe om hun biologische functie uit te oefenen.