I risultati sono corrente nella Biologia Di Calcolo di PLoS, un giornale di aperto Access pubblicato dalla Biblioteca Pubblica Di Scienza (PloS) in società con la Società Internazionale per Biologia Di Calcolo.
Queste malattie neurodegenerative, compreso la malattia di Huntington, dividono un deposito anormale delle proteine dentro le cellule nervose. Questo deposito di proteina deriva da un genere di balbuzie genetica all'interno del nucleo delle cellule che chiede le copie multiple della glutamina dell'amminoacido, una particella elementare della struttura della proteina. Questi disordini sono conosciuti collettivamente come malattie di polyglutamine. Con Huntington, queste malattie comprendono l'atrofia muscolare spinobulbar; tipi spinocerebellar 1, 2, 3, 6, 7 e 17 di atassia; ed atrofia dentatorubral-pallidoluysian, o Sindrome del Fiume del Biancospino.
La Sindrome del Fiume del Biancospino è un disordine genetico del cervello in primo luogo identificato nel 1998 in cinque generazioni di famiglia che fa sopportare gli antenati nel Fiume del Biancospino, N.C. Il disordine comincia nell'adolescenza (fra le età 15 e 30 anni) ed è caratterizzato da danneggiamento progressivo e diffuso della funzione del cervello, piombo alla perdita di coordinamento, di attacchi, di delirii paranoici, di demenza e di morte in 15 - 20 anni.
Gli Scienziati sono incerti se il deposito della proteina induce le cellule nervose a deteriorarsi e morire. Tuttavia, gli studi indicano che maggior il numero delle ripetizioni della glutamina in una proteina sopra una determinata soglia, più in anticipo l'inizio della malattia e più severo i sintomi. Questo risultato indica che i tratti anormalmente lunghi della glutamina rendono la loro proteina ospite tossica alle cellule nervose.
“L'espansione di Polyglutamine maggior di 35 - 40 ripetizioni è definitivamente un attore chiave in eziologia di malattia e, forse, morte delle cellule,„ ha detto il Dott. Nikolay V. Dokholyan, assistente universitario della biochimica e della biofisica ad UNC.
Nel loro nuovo studio, i co-author di UNC e di Dokholyan hanno cercato di determinare perché una correlazione esiste fra la lunghezza di espansione di polyglutamine e la morte di cellule nervose, o malattia. Hanno supposto quell'espansione dei risultati delle glutamine in strutture alternative che si formano all'interno della proteina che fanno concorrenza alla sue struttura normale e funzione.
“Di conseguenza, la proteina non può funzionare correttamente e, possibilmente, cumuli,„ Dokholyan ha detto. Cioè una sequenza anormalmente lunga delle glutamine potrebbe intraprendere una forma che impedisce la proteina ospite “l'profilatura„ o l'avvolgimento nella sua forma tridimensionale funzionale. Tutte Le molecole di proteina sono catene non ramificate semplici degli amminoacidi; la piegatura adeguata in una forma complessa permette a queste molecole di eseguire la loro funzione biologica.