Os resultados estão actualmente na Biologia Computacional de PLoS, um jornal do aberto-acesso publicado pela Biblioteca Pública da Ciência (PloS) em parceria com a Sociedade Internacional para a Biologia Computacional.
Estas doenças neurodegenerative, incluindo a doença de Huntington, compartilham de um depósito anormal das proteínas dentro das pilhas de nervo. Este depósito da proteína resulta de um tipo de genético gagueja dentro do núcleo de pilha que pede cópias múltiplas da glutamina do ácido aminado, um bloco de apartamentos de estrutura da proteína. Estas desordens são sabidas colectivamente como doenças do polyglutamine. Junto com Huntington, estas doenças incluem a atrofia muscular spinobulbar; tipos spinocerebellar 1, 2, 3, 6, 7 e 17 da ataxia; e atrofia dentatorubral-pallidoluysian, ou Síndrome do Rio do Espinho.
A Síndrome do Rio do Espinho é uma desordem genética do cérebro identificada primeiramente em 1998 em cinco gerações de uma família que tem antepassados carregados no Rio do Espinho, N.C. A desordem começa na adolescência (entre idades 15 e 30 anos) e é caracterizada por dano progressivo e difundido à função do cérebro, conduzindo à perda de coordenação, de apreensões, de desilusão paranóides, de demência e de morte dentro de 15 a 20 anos.
Os Cientistas são incertos se o depósito da proteína faz com que as pilhas de nervo se deteriorem e se morram. Contudo, os estudos mostram que maior o número de repetições da glutamina em uma proteína acima de um determinado ponto inicial, do mais adiantado o início da doença e do mais severo os sintomas. Este resultado sugere que os intervalos anormalmente longos da glutamina tornem sua proteína do anfitrião tóxica às pilhas de nervo.
De “a expansão Polyglutamine maior de 35 a 40 repetições é definida um actor importante na etiologia da doença e, talvez, morte celular,” disse o Dr. Nikolay V. Dokholyan, professor adjunto da bioquímica e da biofísica em UNC.
Em seu estudo novo, os co-autores de Dokholyan e de UNC procuraram determinar porque uma correlação existe entre o comprimento da expansão do polyglutamine e a morte celular do nervo, ou doença. Supor essa expansão de resultados das glutamina nas estruturas alternativas que formam dentro da proteína que competem com suas estrutura normal e função.
“Em conseqüência, a proteína não pode funcionar correctamente e, possivelmente, agregados,” Dokholyan disse. Ou seja uma seqüência anormalmente longa das glutamina pôde tomar em uma forma que impedisse que a proteína do anfitrião “se dobre” ou se bobine em sua forma tridimensional funcional. Todas As moléculas de proteína são correntes unbranched simples dos ácidos aminados; a dobradura apropriada em uma forma intrincada permite estas moléculas de executar sua função biológica.