De Wetenschappers van het Instituut Burnham voor Medisch Onderzoek en de Universiteit van Vermont hebben de eerste 3 dimensionale (3D) atoom-resolutiebeelden van motor eiwitmyosin V gevangen aangezien het langs andere proteïnen „loopt“, die nieuw structureel inzicht openbaren dat het huidige model van eiwitmotiliteit en spiersamentrekking vooruitgaat.
Het hoogtepunt van vier jaar van het werk, deze samenwerking onder biochemici en structurele biologen werd geselecteerd als dekkingsverhaal voor de kwestie van September van de wetenschappelijke dagboek Moleculaire Cel.
Het team Burnham, door Dorit Hanein wordt geleid, Ph.D., waren de eerste om de 3D vertegenwoordiging van myosin V „te openbaren lopend“ langs actin gloeidraad, een zeer belangrijke proteïne betrokken bij motiliteit en spiersamentrekking die. Gebruikend de elektron-cryomicroscopie om 3D momentopnamen van myosin V en actin te nemen die, konden de onderzoekers myosin V zien bewegend langs het actin substraat in een „natuurlijke staat.“ op elkaar inwerken De Vorige 2D modellen zijn gebaseerd bij de bevlekkende of andere behandeling van myosin die het natuurlijke mechanisme van het complex van actie zou kunnen veranderen.
Myosins is een grote familie van motorproteïnen die met actin gloeidraden voor motorbeweging en spiersamentrekking in wisselwerking staan. Myosin V is het werkpaard van de myosin eiwitfamilie. Het bestaat aan veerboot een lading van proteïnen nodig in een specifieke plaats in een specifieke tijd. Van Brandstof Voorzien door hydrolyse -- het proces om het moleculeadenosine trifosfaat in (ATP) energie om te zetten -- myosin V reizen in één richting die actin gebruiken als spoor om zijn nuttige lading van celblaasjes en organellen te leveren. Myosin V is ook betrokken bij het vervoeren van proteïnen die signaleren en met andere cellen communiceren.
Myosin V heeft een twee-geketende „staart“ die divergeert om twee „hoofden“ te vormen die aan specifieke groeven op actin binden en de gang hand langs het spoor overhandigt, gelijkend op de manier een kind zich langs de aapbars in een speelplaats beweegt. Myosin V verschilt van de andere myosin familieproteïnen in zoverre dat het kan deze processive motie ondersteunen, die vele hydrolysecycli verdragen. Andere myosins grijpen strak aan actin en versie na één hydrolysecyclus.
„Deze studie vereiste een verschillende manier om over beeldanalyse te denken. Dit is de eerste keer wij de zwakke bindende die staten van actin en myosin, niet konden structureel visualiseren van kristalstructuren worden geïnterpoleerd, en geïnterpoleerd niet van biofysische methodes,“ zei Dr. Hanein. „Wij konden structurele veranderingen in het myosin hefboomwapen evenals in de actin interface zien aangezien het zich door de hydrolysecyclus.“ verspreidt