Wissenschaftler vom Burnham-Institut für Medizinische Forschung und von der Universität von Vermont haben die ersten 3 Mass Atom-auflösung (3D) Bilder des Motorproteinmyosins V erfasst, während es entlang andere Proteine „geht“ und neue strukturelle Einblicke aufdeckt, die das aktuelle Baumuster der Proteinmotilität und der Muskelkontraktion voranbringen.
Der Höhepunkt von vier Jahren Arbeit, von dieser Zusammenarbeit unter Biochemikern und von strukturellen Biologen wurde als die Titelgeschichte für den September-Punkt der Molekularen Zelle der wissenschaftlichen Zeitschrift ausgewählt.
Das Burnham-Team, geführt von Dorit Hanein, Ph.D., war das erste, zum der Darstellung 3D Myosins V aufzudecken „gehend“ entlang Actinfaden, ein Schlüsselprotein, das in Motilität mit einbezogen wurden und Muskelkontraktion. Unter Verwendung Elektron-cryo Mikroskopie, zum von Schnappschüssen 3D von Myosin V und von Actin zu nehmen, das zusammenwirkt, waren Forscher in der Lage, Myosin V zu sehen, entlang die Actinsubstratfläche in einem „Naturzustand sich zu bewegen.“ Vorhergehende 2D Baumuster haben auf befleckender oder anderer Behandlung des Myosins basiert, das möglicherweise die natürliche Vorrichtung des Komplexes des Vorgangs änderte.
Myosins sind eine große Familie von Motorproteinen, die auf Actinfäden für Bewegungsbewegungs- und -muskelkontraktion einwirken. Myosin V ist der Arbeitspferd der Myosinfamilie. Es existiert, um eine Fracht von den Proteinen überzusetzen, die in einem spezifischen Platz zu einem spezifischen Zeitpunkt benötigt werden. Getankt durch Hydrolyse -- der Prozess des Konvertierens des Moleküladenosintriphosphats (ATP) in Energie -- Myosin V bewegt sich in eine Richtung unter Verwendung des Actins als Spur, um seine Kostenbelastung von Zellbäschen und -organellen zu entbinden. Myosin V wird auch in transportierende Proteine miteinbezogen, die andere Zellen signalisieren und sind.
Myosin V hat ein zwei-verkettetes „Heck“, das auseinander läuft, um zwei „Köpfe“ diese Bindung zu den spezifischen Nuten auf Actin zu bilden und Weg Hand entlang der Spur überreichen, ähnlich der Methode Kinderbewegungen entlang dem Klettergerüst in einem Spielplatz. Myosin V unterscheidet sich von den anderen Myosinfamilienproteinen dadurch, dass es in der Lage ist, diesen processive Antrag zu stützen und viele Hydrolyseschleifen aushält. Das andere myosins Zupacken ein fest zum Actin und zur Freigabe nach einer Hydrolyseschleife.
„Diese Studie benötigte eine unterschiedliche Art des Denkens an Bildanalyse. Dieses ist, das erste mal wir in der Lage waren, die schwachen verbindlichen Zustände des Actins und des Myosins strukturell sichtbar zu machen, interpoliert nicht von den Kristallstrukturen, und interpoliert nicht von den biophysikalischen Methoden,“ sagte Dr. Hanein. „Wir waren in der Lage, Strukturwandel im MyosinHebelarm sowie im Actin zu sehen anzuschließen, da es fortpflanzt durch die Hydrolyseschleife.“