Gli Scienziati dall'Istituto di Burnham per Ricerca Medica e dall'Università di Vermont hanno catturato le prime 3 immagini dimensionali di atomico-risoluzione (3D) della miosina V della proteina del motore mentre “cammina„ lungo altre proteine, rivelanti le nuove comprensioni strutturali che avanzano il modello corrente di motilità della proteina e della contrazione del muscolo.
Il punto di quattro anni di lavoro, di questa collaborazione fra i biochimici e dei biologi strutturali è stato selezionato come la notizia da copertina per l'emissione di Settembre della Cella Molecolare del giornale scientifico.
Il gruppo di Burnham, piombo da Dorit Hanein, Ph.D., era il primo per rivelare la rappresentazione 3D di miosina V “camminante„ lungo il filamento dell'actina, una proteina chiave coinvolgere nella motilità e la contrazione del muscolo. Facendo Uso di microscopia dell'elettrone-cryo per catturare le istantanee 3D di miosina V e di actina che interagisce, i ricercatori potevano vedere la miosina V muoversi lungo il substrato dell'actina “in uno stato naturale.„ I 2D modelli Precedenti sono stati basati su trattamento di macchiatura o altro della miosina che potrebbe alterare il meccanismo naturale del complesso di atto.
Le Miosine sono una famiglia numerosa delle proteine del motore che interagiscono con i filamenti dell'actina per la contrazione del movimento e del muscolo di motore. La Miosina V è il cavallo di lavoro della famiglia della miosina. Esiste per ferry un carico delle proteine state necessarie in un posto specifico ad un momento specifico. Rifornito tramite idrolisi -- il trattamento di conversione dell'adenosintrifosfato della molecola in energia -- la miosina V viaggia in una direzione facendo uso di actina come pista per consegnare il suo carico utile delle vescicole e degli organelli delle cellule. La Miosina V egualmente è compresa in proteine di trasporto che segnalano e comunicano con altre celle.
La Miosina V ha “una coda„ due-incatenata che diverge per formare due “teste„ quella legatura alle scanalature specifiche su actina e la passeggiata consegna la mano lungo la pista, simile al modo movimenti di un bambino lungo le barre di scimmia in un campo da giuoco. La Miosina V differisce dalle altre proteine della famiglia della miosina in quanto può da sostenere questo moto processive, duraturo a molti cicli di idrolisi. L'altra gru a benna delle miosine sopra strettamente ad actina ed alla versione dopo un ciclo di idrolisi.
“Questo studio ha richiesto un modo diverso di pensiero all'analisi sulla base di immagini. Ciò è la prima volta potevamo prevedere strutturalmente gli stati obbligatori deboli di actina e di miosina, non interpolato dai sistemi cristallini e non interpolato dai metodi biofisici,„ ha detto il Dott. Hanein. “Potevamo vedere i mutamenti strutturali nel braccio di leva della miosina come pure nell'actina collegare come si propaga durante il ciclo di idrolisi.„