Os Cientistas do Instituto de Burnham para a Investigação Médica e da Universidade de Vermont capturaram as primeiras 3 imagens dimensionais da atômico-definição (3D) do myosin V da proteína do motor enquanto “anda” ao longo de outras proteínas, revelando as introspecções estruturais novas que avançam o modelo actual da mobilidade da proteína e da contracção do músculo.
O ponto culminante de quatro anos de trabalho, desta colaboração entre bioquímicos e de biólogos estruturais foi seleccionado como o artigo de capa para a introdução de Setembro da Pilha Molecular do jornal científico.
A equipe de Burnham, conduzida por Dorit Hanein, Ph.D., era a primeira para revelar a representação 3D do myosin V “andando” ao longo do filamento do actínio, de uma proteína chave envolvida na mobilidade e da contracção do músculo. Usando a microscopia do elétron-cryo para tomar os instantâneos 3D do myosin V e do actínio que interage, os pesquisadores podiam ver o myosin V mover-se ao longo da carcaça do actínio “em um estado natural.” Os 2D modelos Precedentes foram baseados em tratamento de mancha ou outro do myosin que pôde alterar o mecanismo natural do complexo da acção.
Myosins é uma grande família das proteínas do motor que interagem com os filamentos do actínio para a contracção do movimento e do músculo de motor. O Myosin V é o laborioso da família da proteína do myosin. Existe para ferry uma carga das proteínas necessários em um lugar específico em uma estadia específica. Abastecido pela hidrólise -- o processo de converter o triphosphate de adenosina da molécula (ATP) na energia -- o myosin V viaja em um sentido usando o actínio como uma trilha para entregar sua carga útil das vesículas e dos organelles da pilha. O Myosin V é envolvido igualmente nas proteínas de transporte que sinalizam e se comunicam com outras pilhas.
O Myosin V tem uma “cauda dois-acorrentada” que diverja para formar duas “cabeças” esse ligamento aos sulcos específicos no actínio e a caminhada ceda a mão ao longo da trilha, similar à maneira movimentos de uma criança ao longo das barras de macaco em um campo de jogos. O Myosin V difere das outras proteínas da família do myosin que pode sustentar este movimento processive, resistindo muitos ciclos da hidrólise. A outra garra dos myosins sobre firmemente ao actínio e à liberação após um ciclo da hidrólise.
“Este estudo exigiu um modo de pensar diferente sobre a análise de imagem. Isto é a primeira vez que nós podíamos visualizar estrutural os estados obrigatórios fracos de actínio e de myosin, não interpolado das estruturas de cristal, e não interpolado dos métodos biofísicos,” disse o Dr. Hanein. “Nós podíamos ver mudanças estruturais no braço de alavanca do myosin assim como no actínio conectar porque propaga através do ciclo da hidrólise.”