Научные Работники от Института Burnham для Медицинского Исследования и Университета Вермонта захватывали первые 3 габаритных изображения атомн-разрешения (3D) миозина V протеина мотора по мере того как он «гуляет» вдоль других протеинов, показывая новые структурные проницательности которые выдвигают настоящую модель motility протеина и сужения мышцы.
Кульминация 4 лет работы, этого сотрудничества среди biochemists и структурных биологов была выбрана как главная статья номера для вопроса в Сентябрь Клетки научного журнала Молекулярной.
Команда Burnham, водить Dorit Hanein, Ph.D., была первым для того чтобы показать представление 3D миозина V «гуляя» вдоль нити актина, ключевого протеина, котор включили в motility и сужения мышцы. Используя микроскопию электрона-cryo для того чтобы принять снимки 3D миозина V и актина взаимодействуя, исследователя могли увидеть, что миозин V двинул вдоль субстрата актина в «естественном состоянии.» Предыдущие 2D модели были основаны на пятная или другая обработке миозина который мог изменить механизм комплекса естественный действия.
Myosins многодетная семья протеинов мотора которые взаимодействуют с нитями актина для сужения движения и мышцы мотора. Миозин V ломовая лошадь семейства протеина миозина. Он существует к парому грузу протеинов в специфическом месте на специфическом временени. Заправлено Топливом гидролизом -- процесс преобразовывать triphosphate аденозина молекулы (ATP) в энергию -- миозин V перемещает в одно направление используя актин как след для того чтобы поставить свою полезную нагрузку vesicles и органелл клетки. Миозин V также включается в транспортируя протеины которые сигнализируют и связывают с другими клетками.
Миозин V имеет 2-прикованный «кабель» который расходит для того чтобы сформировать 2 «головки» та связь к специфическим пазам на руке актина и прогулки над рукой вдоль следа, подобный к путю движения ребенка вдоль адвокатских сословий обезьяны в спортивной площадке. Миозин V отличает от других протеинов семейства миозина в что он могл вытерпеть это processive движение, терпя много циклов гидролиза. Другой самосхват myosins дальше плотно к актину и отпуску после одного цикла гидролиза.
«Это изучение требовало другой способ думать о анализе изображения. Это в первый раз мы могли структурно визуализировать слабые binding положения актина и миозина, не интерполировано от кристаллических структур, и не интерполировано от биофизических методов,» сказал Др. Hanein. «Мы могли увидеть, что структурные изменения в рукоятке рукоятки миозина так же, как в актине взаимодействовали по мере того как он распространяет через цикл гидролиза.»