提前蛋白质能动性和肌肉收缩当前设计的新的答案

从 Burnham 学院医学研究和佛蒙特的大学的科学家获取了马达蛋白质肌球蛋白 V 的第一个三维的 (3D) 基本解决方法图象，当它 “沿其他蛋白质走”，显示提前蛋白质能动性和肌肉收缩当前设计的新的结构上的答案。

四年工作，在生化学家中的此协作和结构上的生物学家的顶点被选择了作为封面故事为学报分子细胞的 9月问题。

Burnham 小组，导致由 Dorit Hanein， Ph.D。，是显示肌球蛋白 V 的 3D 表示的第一个 “走”沿肌动蛋白细丝、在能动性介入的关键蛋白质和肌肉收缩。 使用采取电子cryo 的显微学 3D 配合肌球蛋白 V 和的肌动蛋白快照，研究员能发现肌球蛋白 V 移动沿在 “自然状态的肌动蛋白基体”。 早先第 2 个设计在也许修改活动复杂的自然结构肌球蛋白的弄脏的或其他处理基础上。

Myosins 是的马达蛋白质一个大家庭与马达移动和肌肉收缩的肌动蛋白细丝配合。 肌球蛋白 V 是肌球蛋白蛋白质系列的耕马。 它存在运送在一个特定安排以特定时间需要的蛋白质货物。 刺激由加水分解 -- 转换分子三磷酸腺苷的进程 (ATP)成能源 -- 肌球蛋白 V 在一个方向移动使用肌动蛋白作为跟踪传送细胞泡和细胞器其有效负荷。 肌球蛋白 V 在与其他细胞发信号并且联络的运输的蛋白质也介入。

肌球蛋白 V 有分流形成二个 “题头”该困境到在肌动蛋白的特定凹线，并且结构移交沿跟踪的现有量的二被束缚的 “尾标”，相似与这个方式沿猴子栏杆的儿童移动在操场。 肌球蛋白 V 与其他肌球蛋白系列蛋白质有所不同因为能持续此 processive 行动，忍受许多加水分解循环。 严密另一场 myosins 劫掠对肌动蛋白和版本在一个加水分解循环以后。

“此研究要求了一种不同的思维方式图象分析。 这是，第一次我们能结构上形象化肌动蛋白和肌球蛋白弱的约束状态，没内插从晶体结构，并且没内插从生物物理学的方法”， Hanein 博士说。 “我们能发现结构变化在肌球蛋白杆臂以及在肌动蛋白连接，因为它繁殖完成加水分解循环”。

从早先研究的结构信息关于此进程的部分的情报，但是直到当前协作，形象化在其弱限制状态的肌球蛋白 V 对肌动蛋白不是可能的。 在加水分解循环期间， Hanein 组获取了快照肌球蛋白 V 在几点。 对电子 cryo 显微学的他们的使用使成为可能形象化灵活的结构上的域，束缚肌球蛋白 V，帮助通过这个 processive 移动的弱的约束阶段保留在其肌动蛋白跟踪的蛋白质。

详细分子知识肌球蛋白如何配合完成加水分解循环与肌动蛋白提供上科学家能设计新的功能实验装置进一步精炼肌球蛋白肌动蛋白约束区域和关联它与损失或收益的一块扣人心弦的新的研究模板在。 此肌球蛋白肌动蛋白界面的准确的描述特性是重要的，明显在肌球蛋白上的一个唯一氨基酸变化顺便说一句导致家族肥大性心肌病 (FHC)，造成死亡的一个探测不到的情况由在否则健康新成人的突然的心搏停止。

此工作的纳税人包括： 此发行的尼尔斯 Volkmann、 Ph.D。，助理教授和第一个作者， Dorit Hanein， Ph.D。，副教授、从 Burnham 学院的洪 6月刘和 Larnele Hazelwood 医学研究; 并且卡特勒恩 M. Trybus、 Ph.D。，苏珊 Lowey， Ph.D。和埃琳娜 B. Kremenstova， Ph.D。，从分子生理和生物物理学的部门在佛蒙特的大学。

功能，生物化学的检验由从佛蒙特的大学的合作者执行，处理由卡特勒恩 Trybus， Ph.D。

http://www.burnham-inst.org/