Forskare från det Burnham Institutet för Medicinsk forskning och Universitetar av Vermont har fångat de första 3na som dimensionell atom--upplösning (3D) avbildar av den motoriska proteinmyosinen V, som den ”går” längs andra proteiner och att avslöja nya strukturella inblickar som för- strömmen modellerar av proteinmotilitet och tränga sig in contraction.
Höjdpunkten av fyra år av arbete, detta samarbete bland biochemists och strukturella biologer var utvald, som täckaberättelsen för Septemberet utfärdar av det vetenskapligt förar journal över den Molekylära Cellen.
Det Burnham laget, ledde vid Dorit Hanein, Ph.D., var första som avslöjer framställningen 3D av myosin V ”som går” längs actinglödtråd, ett nyckel- protein som var involverat i motilitet, och muskelcontraction. Genom Att Använda elektron-cryomicroscopy för att ta kort 3D av myosin V och actin som påverkar varandra, var forskare kompetent att se flyttning för myosin V längs actinsubstraten i ”ett naturligt påstå.”, Föregående 2D modellerar har baserats på befläcka eller annan behandling av myosinen att styrkan förändrar komplex naturliga mekanism av handlingen.
Myosins är en stor familj av motoriska proteiner som påverkar varandra med actinglödtrådar för motorisk rörelse- och muskelcontraction. Myosin V är workhorsen av myosinproteinfamiljen. Den finns för att färja en last av proteiner som behövs i en närmare detalj, förlägger på en specifik tid. Tankat av hydrolysis -- det processaa av att konvertera molekyladenosinetriphosphaten (ATP) in i energi -- myosin V reser i en riktning genom att använda actin som en spåra för att leverera dess last av cellvesicles och organelles. Myosin V är också involverad, i transportering av proteiner som signalerar och meddelar med andra celler.
Myosin V har enkedjad ”svan”, som avviker för att bilda två ”huvud,” som den röra till närmare detalj räfflar på actin och, går räcker över räcker längs spåra som är liknande till långt ett barn flyttningar längs apan bommar för i en lekplats. Myosin V skilja sig åt från de andra myosinfamiljproteinerna det är däri som kompetent att tåla detta processive vinkar, att uthärda som är många hydrolysis, cyklar. Den annan myosinshastigt grepp på stramt till actin och frigöraren efter en hydrolysis cyklar.
”Krävde Denna studie ett olikt långt av tänkande avbildar omkring analys. Denna är den första tiden som vi var kompetent structurally att visualisera det svaga bandet påstår av actin och myosin, inte interpolated från kristall strukturerar, och inte interpolated från biophysical metoder,”, sade Dr. Hanein. ”Var Vi kompetent att se att strukturella ändringar i myosinen att använda påtryckning beväpnar såväl som i actinen ha kontakt, som den fortplantar till och med hydrolysisen cyklar.”,