提前蛋白質能動性和肌肉收縮當前設計的新的答案

從 Burnham 學院醫學研究和佛蒙特的大學的科學家獲取了馬達蛋白質肌球蛋白 V 的第一個三維的 (3D) 基本解決方法圖像，當它 「沿其他蛋白質走」，顯示提前蛋白質能動性和肌肉收縮當前設計的新的結構上的答案。

四年工作，在生化學家中的此協作和結構上的生物學家的頂點被選擇了作為封面故事為學報分子細胞的 9月問題。

Burnham 小組，導致由 Dorit Hanein， Ph.D。，是顯示肌球蛋白 V 的 3D 表示的第一个 「走」沿肌動蛋白細絲、在能動性介入的關鍵蛋白質和肌肉收縮。 使用採取電子cryo 的顯微學 3D 配合肌球蛋白 V 和的肌動蛋白快照，研究員能發現肌球蛋白 V 移動沿在 「自然狀態的肌動蛋白基體」。 早先第 2 個設計在也許修改活動複雜的自然結構肌球蛋白的弄髒的或其他處理基礎上。

Myosins 是的馬達蛋白質一個大家庭與馬達移動和肌肉收縮的肌動蛋白細絲配合。 肌球蛋白 V 是肌球蛋白蛋白質系列的耕馬。 它存在運送在一個特定安排以特定時間需要的蛋白質貨物。 刺激由加水分解 -- 轉換分子三磷酸腺苷的進程 (ATP)成能源 -- 肌球蛋白 V 在一個方向移動使用肌動蛋白作為跟蹤傳送細胞泡和細胞器其有效負荷。 肌球蛋白 V 在與其他細胞發信號并且聯絡的運輸的蛋白質也介入。

肌球蛋白 V 有分流形成二個 「題頭」該困境到在肌動蛋白的特定凹線，并且結構移交沿跟蹤的現有量的二被束縛的 「尾標」，相似與這個方式沿猴子欄杆的兒童移動在操場。 肌球蛋白 V 與其他肌球蛋白系列蛋白質有所不同因為能持續此 processive 行動，忍受許多加水分解循環。 嚴密另一場 myosins 劫掠對肌動蛋白和版本在一個加水分解循環以後。

「此研究要求了一種不同的思維方式圖像分析。 這是，第一次我們能結構上形象化肌動蛋白和肌球蛋白弱的約束狀態，沒內插從晶體結構，并且沒內插從生物物理學的方法」， Hanein 博士說。 「我們能發現結構變化在肌球蛋白杆臂以及在肌動蛋白連接，因為它繁殖完成加水分解循環」。

從早先研究的結構信息關於此進程的部分的情報，但是直到當前協作，形象化在其弱限制狀態的肌球蛋白 V 對肌動蛋白不是可能的。 在加水分解循環期間， Hanein 組獲取了快照肌球蛋白 V 在幾點。 對電子 cryo 顯微學的他們的使用使成為可能形象化靈活的結構上的域，束縛肌球蛋白 V，幫助通過這個 processive 移動的弱的約束階段保留在其肌動蛋白跟蹤的蛋白質。

詳細分子知識肌球蛋白如何配合完成加水分解循環與肌動蛋白提供上科學家能設計新的功能實驗裝置進一步精煉肌球蛋白肌動蛋白約束區域和關聯它與損失或收益的一塊扣人心弦的新的研究模板在。 此肌球蛋白肌動蛋白界面的準確的描述特性是重要的，明顯在肌球蛋白上的一個唯一氨基酸變化順便說一句導致家族肥大性心肌病 (FHC)，造成死亡的一個探測不到的情況由在否則健康新成人的突然的心搏停止。

此工作的納稅人包括： 此發行的尼爾斯 Volkmann、 Ph.D。，助理教授和第一個作者， Dorit Hanein， Ph.D。，副教授、從 Burnham 學院的洪 6月劉和 Larnele Hazelwood 醫學研究; 并且卡特勒恩 M. Trybus、 Ph.D。，蘇珊 Lowey， Ph.D。和埃琳娜 B. Kremenstova， Ph.D。，從分子生理和生物物理學的部門在佛蒙特的大學。

功能，生物化學的檢驗由從佛蒙特的大學的合作者執行，處理由卡特勒恩 Trybus， Ph.D。

http://www.burnham-inst.org/