In een ongekende nieuwe onderzoek, hebben de wetenschappers in Rice University theorie en experiment voor het eerst gecombineerd zowel de eiwit-vouwt dynamica van een grote, complexe proteïne theoretisch voorspellen en experimenteel verifiëren.
Het interdisciplinaire onderzoek lijkt deze week in twee rijtjesdocumenten in de Werkzaamheden van de Nationale Academie van Wetenschappen.
De „Onderzoekers hebben met succes computer modellering en experimentele resultaten in het vouwen van studies voor kleine proteïnen gecombineerd, maar dit is de eerste efficiënte combinatie voor een grote, multi-domeinproteïne,“ een bovengenoemde studiemedeauteur Kathleen Matthews, Deken van de School Wiess van Natuurwetenschappen en Stewart Memorial Professor van Biochemie. De „Bereidende inspanningen werden vereist om vergelijkbare experimentele en theoretische gegevens te vestigen, en de methode werkte opmerkelijk goed. Wij verwachten dat anderen goedkeuren het in hun eigen studies.“
De Proteïnen zijn de werkpaarden van biologie. In om het even welke bepaalde tijd, bevat elke cel in onze organismen 10.000 of meer van hen. Elk van deze proteïnen is een ketting van vastgebonden aminozuren van begin tot eind als parels in halsband. Voor langere proteïnen, kan de ketting honderden aminozuren bevatten.
Dank aan moderne genomica, wetenschappers kan DNA gebruiken om de aminozuuropeenvolging in een proteïne te ontcijferen. Maar het kennen van de opeenvolging geeft geen aanwijzing aan de functie van de proteïne, omdat de functie onvermijdbaar gebonden aan vorm is, en elke proteïne zelf-assembleert in zijn kenmerkende vorm binnen seconden na wordt gecreeerd.
De „gevouwen, functionele vorm van de proteïne is wat werkelijk van belang is, en onze rente is in het creëren van het vouwen roadmap van soorten, een perceel van de thermodynamische route die de proteïne aangezien het naar evenwicht op weg is,“ bovengenoemde medeauteur Cecilia Clementi, de Normandische hackerman-Welsh Jonge HulpProfessor van de Onderzoeker van Chemie volgt.
Het het onderzoekteam van de Rijst omvatte Clementi, de gediplomeerde student Payel Das van Clementi, experimentalist Pernilla Wittung-Stafshede, verwante professor van biochemie en celbiologie, Matthews en gediplomeerde student Corey Wilson biochemie en celbiologie.
„Wij weten het misfolded die spelen de proteïnen een belangrijke maar geheimzinnige rol in Alzheimer, Parkinson, diabetes en een gastheer van andere ziekten, zodat het in kaart brengen van de normale route een proteïne - en vindend de afritten die tot het misfolding zouden kunnen leiden - is essentieel belangrijk neemt,“ bovengenoemde wittung-Stafshede.
Studies van de Rijst werden uitgevoerd op monomeric proteïne van de lactoseonderdrukker, of MLAc, een variant van de proteïne door E. coli wordt gebruikt uitdrukking van de proteïnen te regelen die vervoeren en lactose die metaboliseren. MLAc bevat ongeveer 360 aminozuren.