In der beispiellosen neuen Forschung haben Wissenschaftler bei Rice University Theorie kombiniert und Experiment zum ersten Mal zu sagen theoretisch voraus und überprüfen experimentell die Proteinfaltungsdynamik eines großen, komplexen Proteins.
Die interdisziplinäre Forschung erscheint diese Woche in zwei Wechselpapieren in den Verfahren der National Academy Of Sciences.
„Forscher haben erfolgreich die Hybridrechnerformung und -Versuchsergebnisse in faltenden Studien für kleine Proteine, aber dieses ist die erste effektive Kombination für ein großes, Multigebiet Protein,“ sagte Studienmitverfasser Kathleen Matthews, Dekan der Wiess-Schule von Naturwissenschaften und Stewart-ErinnerungsProfessor von der Biochemie. „Mit Bemühungen Vorangehend, wurden gefordert, um vergleichbare experimentelle und theoretische Daten festzulegen, und die Methode arbeitete bemerkenswert gut. Wir erwarten andere, um sie in ihren eigenen Studien anzunehmen.“
Proteine sind die Arbeitspferde der Biologie. Jederzeit enthält jede Zelle in unseren Gehäusen 10.000 oder mehr von ihnen. Jedes dieser Proteine ist eine Kette von Aminosäuren aufreihte aufeinander folgendes wie Raupen in der Halskette. Für längere Proteine kann die Kette Hunderte von den Aminosäuren enthalten.
Dank modernen Genomics, Wissenschaftler können DNS verwenden, um die Aminosäurereihenfolge in einem Protein zu dechiffrieren. Aber das Kennen der Reihenfolge gibt keinen Anhaltspunkt zur Proteinfunktion, weil Funktion unentwirrbar gebunden wird, um zu formen, und jedes Protein selbst-baut in seine charakteristische Form innerhalb der Sekunden von erstellt werden zusammen.
„Das gefaltete, Funktionsformular des Proteins ist, was wirklich von Bedeutung ist, und unsere Zinsen sind, wenn sie eine faltende Straßenkarte von Sortierungen, einen Plan des thermodynamischen Weges herstellen, dem das Protein, wie es in Richtung zum Gleichgewicht sich bewegt,“ sagte Mitverfasser Cecilia Clementi, der Normannische Hackerman-Walisische Junge Forscher-Assistenzprofessor von Chemie folgt.
Das Reisforschungsteam enthielt Studenten im Aufbaustudium Payel DAS Clementi, Clementis, experimentalist Pernilla Wittung-Stafshede, außerordentlicher Professor von Biochemie und von Zellbiologie, Matthews und Studenten im Aufbaustudium Corey Wilson von Biochemie und von Zellbiologie.
„Wir wissen, dass misfolded Proteine eine Taste aber mysteriöse Rolle in Alzheimer, in Parkinson, im Diabetes und in einem Hauptrechner anderer Krankheiten spielen, also, den normalen Weg abbildend, ist Nehmen eines Proteins - und die Ausrampen finden, die möglicherweise zu misfolding führten - wesentlich wichtig,“ sagte Wittung-Stafshede.
Die Studien des Reises wurden auf monomerem Laktosehemmerprotein oder MLAc, eine Variante des Proteins durchgeführt, das durch Escherichia Coli verwendet wurde, um Ausdruck der Proteine zu regeln, die Laktose transportieren und umwandeln. MLAc enthält ungefähr 360 Aminosäuren.