Nella nuova ricerca senza precedenti, gli scienziati alla Rice University hanno combinato la teoria e l'esperimento per la prima volta a sia predice teoricamente che verifica sperimentalmente la dinamica della folding proteico di grande, proteina complessa.
La ricerca interdisciplinare compare questa settimana in due contro documenti negli Atti dell'Accademia Nazionale delle Scienze.
“I Ricercatori hanno combinato con successo la modellistica del computer ed i risultati sperimentali negli studi d'profilatura per le piccole proteine, ma questa è la prima efficace combinazione per un grande, proteina del multi-dominio,„ ha detto il co-author Kathleen Matthews, Decano del Banco di Wiess delle Scienze Naturali ed il Professor Commemorativo di studio di Stewart della Biochimica. “Aprendo La Strada agli sforzi sono stati richiesti per stabilire i dati sperimentali e teorici comparabili ed il metodo ha funzionato notevolmente bene. Invitare altri per adottarlo nei loro propri studi.„
Le Proteine sono i cavalli di lavoro di biologia. In qualunque momento, ogni cella nei nostri organismi contiene 10.000 o più loro. Ciascuna di queste proteine è una catena degli amminoacidi ha messo insieme faccia a faccia come le perle in collana. Per le proteine più lunghe, la catena può contenere le centinaia di amminoacidi.
Grazie a genomica moderna, scienziati possono usare il DNA per decifrare la sequenza aminoacidica in una proteina. Ma conoscere la sequenza non dà bugna alla funzione della proteina, perché la funzione è legata inestricabile per modellare ed ogni proteina auto-monta nella sua forma caratteristica nei secondi di creazione.
“Il modulo profilatura e funzionale della proteina è che cosa realmente importa ed il nostro interesse è nella creazione della carta stradale d'profilatura degli ordinamenti, un tracciato dell'itinerario termodinamico che la proteina segue mentre avanza verso equilibrio,„ ha detto il co-author Cecilia Clementi, il Giovane Assistente Universitario Hackerman-Gallese Normanno del Ricercatore di Chimica.
Il gruppo di ricerca del Riso ha incluso il dottorando Payel Das di Clementi, di Clementi, il experimentalist Pernilla Wittung-Stafshede, professore associato della biochimica e della biologia cellulare, Matthews ed il dottorando Corey Wilson della biochimica e della biologia cellulare.
“Sappiamo che le proteine misfolded svolgono un tasto ma il ruolo misterioso in Alzheimer, in Parkinson, nel diabete ed in una miriade di altre malattie, in modo da mappando l'itinerario normale le prese di una proteina - e trovando le fuori rampe che potrebbero piombo a misfolding - sono estremamente importanti,„ Wittung-Stafshede ha detto.
Gli studi del Riso sono stati effettuati sulla proteina monomerica del repressore del lattosio, o su MLAc, una variante della proteina usata da Escherichia coli per regolamentare l'espressione delle proteine che trasportano e metabolizzano il lattosio. MLAc contiene circa 360 amminoacidi.