研究者は正常に小さい蛋白質のための折る調査のコンピュータの模倣および実験結果を結合しました

前例のなく新しい研究では、ライス大学の科学者は理論を結合し、実験ははじめてへの論理上予測し、大きく、複雑な蛋白質の蛋白質折る原動力を実験的に確認します。

学際的な研究は国家科学院の進行の 2 枚のペーパーで続けて今週現われます。

「研究者正常に小さい蛋白質のための折る調査のコンピュータの模倣および実験結果を結合しましたが、これは大きいののための最初の有効な組合せです、複数の領域蛋白質」、は調査の共著者を言いましたキャサリーン Matthews 学部長および自然科学の Wiess の学校のステュワートの生物化学の記念教授。 「努力を開拓して対等な実験および理論的なデータを確立するために必要とされ方法は非常によく働きました。 私達は期待します彼らの自身の調査のそれを採用すると他の人々が」。

蛋白質は生物学の役馬です。 常に、私達の体の各セルはそれらの 10,000 または多くを含んでいます。 これらの蛋白質のそれぞれはアミノ酸の鎖ひもでつなぎましたネックレスのビードのようにエンドツーエンドをです。 より長い蛋白質のために、鎖は何百ものアミノ酸を含むことができます。

現代ゲノミクスのおかげで、科学者は蛋白質のアミノ酸シーケンスを解読するのに DNA を使用できます。 しかしシーケンスを知っていることは蛋白質の機能への機能が形づくために紛糾して結ばれるあらゆる蛋白質は作成の秒内の独特の形に自己組み立てますので、糸口を与えないし。

「蛋白質の折られた、機能形式実際に重要である、私達の興味はソートの折る道路地図、蛋白質が」、は言ったセシリア Clementi、共著者を化学のノルマンの Hackerman ウェールズの若い調査官の助教授続く熱力学のルートのプロットの作成にありますものがであり平衡の方に移動すると同時に。

米の調査チームは Clementi、 Clementi の大学院生 Payel Das、 experimentalist Pernilla Wittung-Stafshede、生物化学および細胞生物学の助教授、生物化学および細胞生物学の Matthews および大学院生 Corey ウイルソンを含んでいました。

「私達はわかりま misfolded 蛋白質がキー他の病気の Alzheimer、パーキンソン、糖尿病および多くの神秘的な役割を担うが、従ってですことが正常なルートを蛋白質の取得は - マップし、 misfolding の原因となるかもしれないオフランプを - 極めて重要見つけます」と Wittung-Stafshede は言いました。

米の調査は単量体ラクトーゼのリプレッサー蛋白質、か MLAc のラクトーゼを運び、新陳代謝させる蛋白質の表現を調整するのにエシェリヒア属大腸菌によって使用された蛋白質の等価異形暗号で遂行されました。 MLAc は約 360 アミノ酸を含んでいます。

100 以下のアミノ酸を含んでいる蛋白質は非常に協力的な (全か無かの) 方法で折ることを科学者が確認する間、より大きい蛋白質が部分的に折られた中間構造の形成によって最終状態ことをに解決する前に折ると考えられています。

大規模なフォールディングを模倣することは最も強力なスーパーコンピュータのために余りに複雑です。 コンピュータ、 Clementi および Das のフォールディングを調査することを割り当てる理論的なアプローチの開発で、分子イベントの統計的な近似に基づいて MLAc の折りたたみの全体像を造り上げることは統計力学の技術に頼りました。

実験側面で、 Wittung-Stafshede により、 Matthews およびウイルソンは MLAc のサンプルを準備し、それらは開きます尿素を追加しました。 チームは速い解決にそれから水を非常に混合物を薄くし、折らせます蛋白質を注入しました。 分光学を使用して、それらは折ったと同時に蛋白質によって放たれた蛍光性および紫外分極パターンを捕獲しました。

「この作業の新型直接であり、円の二色性およびトリプトファンの蛍光性からの実験測定を用いる時間依存のシミュレーションデータの量的な比較」はと Das は言いました。 「大きい蛋白質のための明示されている 「は折るルート」の存在が、少なくとも自由エネルギー景色理論の枠内で、予測することができることを実験と理論間の優秀な一致説明します。 これはですずっとフォールディングのフィールドの非常に論争の的になる問題」。

共著者をまたチームがシミュレーションデータを分析し、解読するのを助けた物理学および天文学の助教授調査して下さい含まれていたギオバンニ Fossati。

http://www.rice.edu/