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Os Pesquisadores combinaram com sucesso a modelagem do computador e resultados experimentais em estudos de dobramento para proteínas pequenas

Published on October 3, 2005 at 8:22 PM · No Comments

Em pesquisa nova inaudita, os cientistas em Rice University combinaram a teoria e a experiência pela primeira vez a prevê teòrica e verifica experimental a dinâmica dedobramento de uma grande, proteína complexa.

A pesquisa interdisciplinar aparece esta semana em dois papéis lado a lado nas Continuações da Academia Nacional das Ciências.

Os “Pesquisadores combinaram com sucesso a modelagem do computador e resultados experimentais em estudos de dobramento para proteínas pequenas, mas esta é a primeira combinação eficaz para um grande, proteína do multi-domínio,” disse o co-autor Kathleen Matthews do estudo, Decano da Escola de Wiess de Ciências Naturais e Professor Memorável de Stewart da Bioquímica. “Abrindo Caminho esforços foram exigidos para estabelecer dados experimentais e teóricos comparáveis, e o método trabalhou notàvel bem. Nós esperamos outro adotá-lo em seus próprios estudos.”

As Proteínas são os laboriosos da biologia. A um momento determinado, cada pilha em nossos corpos contem 10.000 ou mais deles. Cada Um destas proteínas é uma corrente dos ácidos aminados amarrou fim-a-fim como grânulos na colar. Para umas proteínas mais longas, a corrente pode conter centenas de ácidos aminados.

Os Agradecimentos à genómica moderna, cientistas podem usar o ADN para decifrar a seqüência de ácido aminado em uma proteína. Mas conhecer a seqüência não dá nenhum indício à função da proteína, porque a função é amarrada inextricably para dar forma, e cada proteína auto-monta em sua forma característica dentro dos segundos da criação.

“O formulário dobrado, funcional da proteína é o que importa realmente, e nosso interesse consiste em criar um mapa rodoviário de dobramento dos tipos, um lote da rota termodinâmica que a proteína segue como se move para o equilíbrio,” disse o co-autor Cecilia Clementi, Professor Adjunto Novo Hackerman-Welch Normando do Investigador da Química.

A equipa de investigação do Arroz incluiu o aluno diplomado Payel DAS de Clementi, de Clementi, o experimentalist Pernilla Wittung-Stafshede, professor adjunto da bioquímica e da biologia celular, o Matthews e o aluno diplomado Corey Wilson da bioquímica e da biologia celular.

“Nós sabemos que as proteínas misfolded jogam uma chave mas o papel misterioso em Alzheimer, em Parkinson, em diabetes e em um anfitrião de outras doenças, assim que traçando a rota normal as tomadas de uma proteína - e encontrando as fora-rampas que puderam conduzir a misfolding - são vital importantes,” Wittung-Stafshede disse.

Os estudos do Arroz foram realizados na proteína monomeric do repressor da lactose, ou no MLAc, uma variação da proteína usada por Escherichia Coli para regular a expressão das proteínas que transportam e metabolizam a lactose. MLAc contem aproximadamente 360 ácidos aminados.