雜亂無章的二次信號通路的激活可能助長癌症的成因

當發現異常高的濃度，在許多人類癌症有牽連的兩種蛋白質有可能不分青紅皂白地刺激細胞內的生化信號，哈佛大學在化學家發現。

他們的發現可能會擴大科學家目前所了解的癌變 - 癌症發生時​​，癌基因變得過度活躍，加速生化途徑，通常激活 - 這表明一個重要的補充機制不適當激活可能是眾多的次要途徑。

“我們的數據提供了一個新的方式去思考癌症，增加了當前的範式，”說加文MacBeath，一個化學與化學生物學在哈佛大學的學院藝術與科學學院和在雜誌上發表的文件合作，作者助理教授自然。 “我們目前的假設，即對腫瘤發生的一個重要組成部分，是蛋白質的能力，打開替代的，中學的信號轉導通路過度表達，而不是簡單地上調的主要途徑。”

MacBeath和他的同事們研究了四個人類的ERBB受體，它設置在運動中廣泛研究的細胞過程，包括細胞遷移，粘附，生長和死亡。這些受體跨越細胞膜外部的部分結合的生長因子，在細胞內繁殖的生化信號。

每個 ErbB受體具有多個細胞內的結合位點的蛋白質可以停靠的地方，但MacBeath的研究小組發現，只有四個 ERBB已知的蛋白質作為 EGFR和ErbB2，兩個，成為顯著的“混雜” - 能夠招募和激活大量的不同信號蛋白 - 目前在高濃度時。

“這兩個混雜 ERBB蛋白質被稱為是許​​多人類癌症中過度活躍，表明他們有能力把猖獗的信號可能會導致高致癌潛力，MacBeath說。” “這種新發現的鏈接還可能干預治療提供替代戰略，今天的許多癌症藥品的工作，針對 EGFR和ErbB2，如個別受體，我們的工作表明，新的藥物可以目標的關鍵是不適當混雜蛋白質激活的次要途徑。。”

研究人員研究了信號蛋白和使用MacBeath在2000年，當他在哈佛大學的鮑爾基因組研究中心的研究員開發的一種蛋白質芯片技術的ERBB受體之間的相互作用。這種方法可以迅速，同時評估數以萬計的蛋白質的全基因組之間的相互作用的強度。目前的研究分析了159個蛋白質和33四個 ERBB受體結合位點之間的相互作用。科學家們看著不僅在一個給定的蛋白質受體對是否的相互作用，又是如何強烈。

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