分子查找更将好帮助了解麻疹和腮腺炎

西北大学研究员小组解决控制副粘病毒系列病毒能力，包括病毒导致麻疹、腮腺炎和许多人力呼吸道疾病分子的结构，熔化与和传染人类细胞。

确定此分子和其作用结构在病毒融合结构可能帮助药物的发展，并且瞄准病毒的这些类型的疫苗，说科学家，工作由通用医学 (NIGMS) 国家学院和过敏和传染病资助 (NIAID) 国家学院的两个部分国家卫生研究所 (NIH)。

正如日记帐本质所描述的最新的问题，此大蛋白质，称 F，散布在膜信包被装箱某些核糖核酸病毒的表面。 一样很快，象它能传染的这样病毒与细胞联系， F 蛋白质改变形状并且延伸象鱼叉到该细胞的外面膜。 然后蛋白质经过构象的 (形状) 更改和折叠在本身，拉病毒寄主细胞和熔化有靶细胞的膜的病毒膜。 融合解开病毒核糖核酸到细胞，然后劫持细胞的机械做和分布更多病毒。

由于在病毒感染的 F 蛋白质的主角 “解决此重要蛋白质结构正确地是巨大预付款在生物医学”， NIH 主任说伊莱亚斯 A. Zerhouni， M.D.。

即使病毒融合的基本概念有一段时间了了解，结构的完全相应一致，在和 F 蛋白质的在以后融合表单逃避了直到西北小组的最近的工作的科学家，是由西奥多 Jardetzky， Ph.D 前导致的。和罗伯特羊羔， Ph.D。， Sc.D。 什么允许 Drs。 要明白这些新的机构详细资料的 Jardetzky、羊羔和他们的同事是该这个的情况他们确定了蛋白质的前融合表单的结构--在蛋白质前用了鱼叉叉细胞。

“这样结构上的详细资料提供重要的答案到病毒如何传染细胞并且强调基础科学的摊缴对改进人类健康”，说杰里米 M. Berg， Ph.D。， NIGMS 主任。

“发现也许指明道路新的医疗干预，例如药物或疫苗，为了被包围的核糖核酸病毒造成的传染”，添加安东尼 S. Fauci， M.D.， NIAID 主任。

研究小组解决的 F 蛋白质是从副流感病毒。 与导致流行性感冒的相似，并且明显的 Orthomyxoviridae 病毒不混淆，副流感病毒属于叫作 paramyxoviruses 的病毒系列。 除人力副流感病毒以外，此系列包括人力和动物病原生物例如腮腺炎病毒、麻疹病毒、人力呼吸合胞体的病毒 (肺炎的一个常见原因对于儿童) 和动物病原生物犬瘟热病毒和牛疫病毒。 除这些 paramyxoviruses 之外，有使用一个相似的融合结构输入人类细胞的几其他被包围的核糖核酸病毒，包括导致流行性感冒、艾滋病和 SARS 的那些。

解决此蛋白质结构证明困难，科学家说，因为 F 是存在以二种不同形式的异常的蛋白质，包括它采用的亚稳的形状，在它用鱼叉叉细胞并且崩溃到其稳定的之后融合相应一致前。 解决这个亚稳的结构是困难的，因为停住对病毒表面 (或膜的) F 对暂挂在此活动状态的 F 是重要。 不可能解决蛋白质的结构，除非它在膜，但是解决象这样的蛋白质结构要求它从膜分隔。

要完成此，科学家使用位分子欺骗。 他们替换了在有蛋白质一个设计的部分的病毒膜被埋置作为替代项蛋白质的部分。 因此， F 蛋白质被稳定了以其前融合形式，并且能被结晶。 然后，使用在美国能源部的先进的光子来源 Argonne 国家实验室，研究小组使用高强度 X-射线得到从水晶的数据，他们然后解释为了重建 F 融合蛋白质的结构--几年的财产的顶点研究。

Drs. Jardetzky、羊羔和他们的同事与蛋白质的结构也比较了此结构以被变换的之后融合形式。 这给他们观察蛋白质如何进行根本形状更改在用鱼叉叉靶细胞。 结果的这是其中一被观察的蛋白质的最严重的重新整理。 “[融合蛋白质] 违反关于蛋白质折叠的很多规矩”， Jardetzky 博士说，解释它不采用唯一，稳定的相应一致，当一个人通常期望蛋白质，但是相当存在于二非常不同的相应一致根据是否它用了鱼叉叉细胞。 “它产生我们关于灵活的蛋白质结构如何的新的想法可以是”。

并且通过看到在基本详细资料的这些 F 结构，科学家现在能为在麻疹病毒、腮腺炎病毒，人力呼吸道疾病病毒和其他的干预相似的蛋白质瞄准用以前不是可能的方式。 “什么您了解大约一副粘病毒融合蛋白质适用于所有其他”，添加 Lamb 博士。

NIGMS (http://www.nigms.nih.gov)的要素国家卫生研究所，支持是预付款的基础在疾病诊断、处理和预防的基本的生物医学的研究。

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