Imagine zwei Schlangen durch das Heck ergreifend, damit sie nicht weg in entgegengesetzte Richtungen sich schlängeln können. Wissenschaftler an der Hamburg-Außenstation des Europäischen MolekularbiologieLabors (EMBL) und -mitarbeiter von College Königs in London haben jetzt entdeckt, dass ähnlicher etwas einem Protein geschieht, das in der Entstehung des Muskelgewebes entscheidend ist. Ihre Arbeit erscheint in der aktuellen Ausgabe der Zapfen Natur.
Unter dem Mikroskop sieht Muskel wie Millionen der kleinen Kolben, gestapeltes aufeinander folgendes in lange Reihen aus. Diese Zellen, genannt Sarkomere, ermöglichen die Kontraktion und das Entspannung des Muskels, die unseren Gehäusen erlauben umzuziehen. Sarkomere werden an den Enden durch Z-Platten, starke Bänder von dicht-bepackten Molekülen angeschlossen. „Sarkomere sind sehr komplexe Zellen, und jahrelang haben wir die Schritte, durch die sie gebildet werden,“ sagen Matthias Wilmanns, Kopf der Außenstation EMBL Hamburg nachgeforscht. „Dieses beginnt vermutlich, wenn Proteine bis zu einander in den sehr großen Einheiten verbinden. Der Treffpunkt ist die Z-Platte, aber, die Anschlüsse zu entwirren ist gewesen schwierig.“
Wilmanns Labor und das Team von Mathias Gautel, ein EMBL-Schüler und jetzt bei College Königs, haben, dass ein Molekül titin rief, das größte Protein gedacht, das durch menschliche Zellen gemacht wird, ist beteiligt. Titin wird in der Z-Platte verankert und ist so lang, dass es Hälfte Länge eines Sarkomers überspannt. Seine Größe und Stellung - sie in Kontakt mit allen Hauptteilen von Sarkomeren setzend - schlägt vor, dass er möglicherweise in ihrer Einheit hülfe.
Die späteste Studie, die aus mehr als ein Jahrzehnt der kooperativen Forschung durch die Teams Wilmanns und Gautel sich ergibt, gibt eine Lösung zu, wie diese möglicherweise geschähe. Peijian Zou und Nikos Pinotsis vom Wilmanns-Labor erreichten Kristalle von Teilen des titin Moleküls, das zu einem anderen Protein gesprungen wurde, genannt telethonin. Sie analysierten die Kristalle auf energiereichen Röntgenstrahl beamlines an Hamburg-Station EMBLS, auf der Site des Deutschen Elektron-Synchrotronstrahlungs-Teildienstes (DESY). Vom extrem ausführlichen Bild der Anschlüsse zwischen den Proteinen entdeckten sie, dass telethonin die Hecks auf eine eindeutige Art verbindet, die möglicherweise der Sarkomereinheit einige Anhaltspunkte gibt.
Das verwendete Gautel-Labor brachte Mikroskoptechniken voran, um die Moleküle zu überwachen, in den Livezellen miteinander zu verbinden. „Wir wussten, dass telethonin als eine Sortierung „der Schutzkappe“ oder „der Schraube“ am Ende des titin Moleküls auftrat,“ Gautel sagen. „Was wir nicht sehen könnten, ist, wie es zwei verschiedene Exemplare von titin zusammen anschloss. Das ist, was diese Studie hat gezeigt.“