Imagine che afferra due serpenti dalla coda in moda da non poterli contorcersi essi fuori nelle direzioni opposte. Gli Scienziati alla Stazione Telecontrollata di Amburgo del Laboratorio Europeo di Biologia Molecolare (EMBL) e dei collaboratori dall'College di Re a Londra ora hanno scoperto che qualche cosa di simile accade ad una proteina che è cruciale nella formazione di tessuto del muscolo. Il Loro lavoro compare nella questione attuale della Natura del giornale.
Sotto il microscopio, il muscolo assomiglia a milioni di pistoni minuscoli, faccia a faccia impilato nelle righe lunghe. Queste strutture, chiamate sarcomeri, permettono la contrazione ed il rilassamento del muscolo che permettono che i nostri organismi si muovano. I Sarcomeri sono connessi alle estremità dai Z-Dischi, bande spesse delle molecole confezionate densa. “I Sarcomeri sono strutture molto complesse e per molti anni stiamo studiando i punti da cui sono formati,„ diciamo Matthias Wilmanns, Testa della Stazione Telecontrollata di EMBL Amburgo. “Quel probabilmente inizia quando le proteine si collegano fino ad a vicenda in assembly molto grandi. Il punto di incontro è il Z-Disco, ma disfare le connessioni è stato difficile.„
Il laboratorio ed il gruppo di Wilmanns di Mathias Gautel, un alunno di EMBL ed ora all'College di Re, hanno pensato che una molecola chiamasse il titin, la più grande proteina fatta dalle cellule umane, è implicati. Titin è ancorato nel Z-Disco ed è così lungo che misura la metà della lunghezza di un sarcomero. La Sue dimensione e posizione - mettendola nel contatto con tutte le componenti principali dei sarcomeri - suggerisce che potrebbe aiutare in loro assembly.
L'ultimo studio, che risulti da più di una decade della ricerca di collaborazione dai gruppi di Gautel e di Wilmanns, dà una soluzione a come questo potrebbe accadere. Peijian Zou e Nikos Pinotsis dal laboratorio di Wilmanns hanno ottenuto i cristalli delle parti della molecola di titin limitata ad un'altra proteina, chiamata telethonin. Hanno analizzato i cristalli sui beamlines ad alta energia dei Raggi X alla stazione di Amburgo di EMBL, sul sito della Funzione Tedesca di Radiazione di Sincrotrone dell'Elettrone (DESY). Dall'immagine estremamente dettagliata delle connessioni fra le proteine hanno scoperto che il telethonin collega le code in un modo unico che può dare alcune bugne all'assembly di sarcomero.
Il laboratorio di Gautel usato ha avanzato le tecniche del microscopio per guardare le molecole collegarsi l'un l'altro in celle in tensione. “Abbiamo conosciuto che il telethonin ha funto da una specie di “cappuccio„ o “perno di zavorra„ all'estremità della molecola di titin,„ Gautel diciamo. “Che Cosa non potremmo vedere è come ha connesso insieme due copie separate del titin. Quello è che cosa questo studio ha indicato.„