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Músculos Gigantes da construção das ajudas do titin da proteína

Published on January 11, 2006 at 4:10 PM · No Comments

Imagine que agarra duas serpentes pela cauda de modo que não possam contorcer fora em sentidos opostos. Os Cientistas na Estação Exterior de Hamburgo do Laboratório de Biologia Molecular e (EMBL) dos colaboradores Europeus da Faculdade do Rei em Londres têm descoberto agora que algo similar acontece a uma proteína que fosse crucial na formação de tecido do músculo. Seu trabalho aparece na introdução actual da Natureza do jornal.

Sob o microscópio, o músculo olha como milhões dos pistões minúsculos, fim-a-fim empilhado em fileiras longas. Estas estruturas, chamadas os sarcomeres, permitem a contracção e o abrandamento do músculo que permitem que nossos corpos se movam. Os Sarcomeres são conectados nas extremidades pelos Z-Discos, faixas grossas de moléculas denso-embaladas. Os “Sarcomeres são estruturas muito complexas, e nós temos investigado por muitos anos as etapas por que são formados,” dizemos Matthias Wilmanns, Cabeça da Estação Exterior de EMBL Hamburgo. “Esse começa provavelmente quando as proteínas ligam até se nos conjuntos muito grandes. O ponto de reunião é o Z-Disco, mas desembaraçar as conexões foi difícil.”

O laboratório e a equipe de Wilmanns de Mathias Gautel, um aluno de EMBL e agora na Faculdade do Rei, pensaram que uma molécula chamou o titin, a proteína a maior feita por pilhas humanas, são involvidos. Titin é ancorado no Z-Disco e é tão longo que mede a metade do comprimento de um sarcomere. Seus tamanho e posição - pondo a no contacto com todos os componentes principais dos sarcomeres - sugerem que possa ajudar em seu conjunto.

O estudo o mais atrasado, que elevara de mais do que uma década da pesquisa colaboradora pelas equipes de Wilmanns e de Gautel, dá uma solução a como este pôde acontecer. Peijian Zou e Nikos Pinotsis do laboratório de Wilmanns obtiveram cristais das partes da molécula do titin limitada a uma outra proteína, chamada telethonin. Analisaram os cristais em beamlines alta-tensão do Raio X na estação da Hamburgo de EMBL, no local da Facilidade Alemão da Radiação de Synchrotron do Elétron (DESY). Da imagem extremamente detalhada das conexões entre as proteínas descobriram que o telethonin liga as caudas em uma maneira original que pudesse dar alguns indícios ao conjunto do sarcomere.

O laboratório de Gautel usado avançou técnicas do microscópio para olhar as moléculas ligar entre si em pilhas vivas. “Nós conhecemos que o telethonin actuou como meio “um tampão” ou “o parafuso” na extremidade da molécula do titin,” Gautel dizemos. “O Que nós não poderíamos ver é como conectou duas cópias separadas do titin junto. Aquele é o que este estudo mostrou.”