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巨型蛋白质 titin 帮助编译肌肉

Published on January 11, 2006 at 4:10 PM · No Comments

获取二条蛇的 Imagine 由尾标,以便他们在相反的方向不可能蠕动。 欧洲分子生物学实验室和合作者的汉堡设地边远地区的分站的 (EMBL)科学家从 College 国王的在伦敦现在发现类似的事发生在是关键的在肌肉组织的形成的蛋白质。 他们的工作出现于日记帐本质的现期杂志。

在显微镜下,肌肉看起来象百万微小的活塞,被堆积的端到端到长的行。 这些结构,称允许我们的身体移动的肌节,允许肌肉收缩和放松。 肌节被连接在末端由 Z 盘,密集充满分子厚实的范围。 “肌节是非常复杂结构,并且许多年我们调查他们形成的步骤”,说马赛厄斯 Wilmanns, EMBL 汉堡设地边远地区的分站的题头。 当蛋白质链接至彼此在非常大集合, “该很可能开始。 会合点是这张 Z 盘,但是解开连接数是困难的”。

Mathias Gautel, EMBL 校友 Wilmanns 的实验室和小组和现在 College 国王的,认为分子叫 titin,人类细胞做的最大的蛋白质,是包含的。 Titin 在这张 Z 盘停住并且是很长的它跨过一半肌节的长度。 其范围和位置 - 放它到与肌节所有主要元件的联络 - 建议它在他们的集合也许帮助。

最新的研究,从更多比十年出现合作研究由 Wilmanns 和 Gautel 小组,产生一个解决方法这如何也许发生。 从 Wilmanns 实验室的 Peijian 邹和尼科斯 Pinotsis 获得了 titin 分子的部分水晶一定对另一蛋白质,称 telethonin。 他们分析了在高能 X-射线 beamlines 的水晶在 EMBL 的汉堡岗位,在德国电子同步辐射设备 (DESY) 的站点。 从连接数的非常详细图象蛋白质之间的他们发现 telethonin 链接尾标用可能产生有些提示向肌节集合的一种唯一方法。

使用的 Gautel 实验室在活细胞提前显微镜技术注意分子彼此链接。 “我们知道 telethonin 作为一种 ‘盖帽’或 ‘枪栓’在 titin 分子结束时”, Gautel 说。 “什么我们不可能发现是它如何一起连接了 titin 的二个不同复制。 那是什么此研究显示了”。

Wilmanns 补充说: “我们发现 telethonin 有让它掌握逃跑在相反的方向的二个 titin 分子的一内部对称。 那是新的。 我们发现了可能与在 ‘回文的’脱氧核糖核酸分子链接的其他唯一蛋白质,但是这是,第一次我们看见了象这样被链接的蛋白质”。

其他分子从在两边的肌节进入这张 Z 盘; 是可能的,科学家认为,某些连接数按照 titin 和 telethonin 的例子。 组现在将寻找其他示例。 在此工作调查的最终集合复杂,虽然,只包括巨型肌肉蛋白 titin 的一个微小的部分,拥有在那些 isoforms 的数万氨基酸。 “很可能有数百甚至千位在路下的更多交往。 我们找到一第一和热切地期望发现许多其他,很可能来与许多惊奇”, Wilmanns 推断。 “我们开始让答案进入其中一在人体的复杂系统”。

“此工作是一个好的示例的现代生物如何结合从细胞生物物理学和结构上的生物的途径,并且它产生我们一个方式发现在 titin 的有些变化为什么与疾病被链接”,说 Gautel。

http://www.embl.org/